Belangrijk verschil – Proteasoom versus protease
De proteolyse is het proces van de afbraak van de eiwitbiomoleculen in de kleinere polypeptiden of individuele aminozuren. De niet-gekatalyseerde reacties van hydrolyse van peptidebindingen zijn extreem traag. En het duurt honderden jaren voordat het volledig is voltooid. Typisch zijn de enzymen die bij deze reactie betrokken zijn twee typen; Proteasoomcomplexen en proteasen. Afgezien van deze moleculen beïnvloeden lage pH, temperatuur en intramoleculaire vertering ook de proteolyse van eiwitmoleculen. Proteolyse kan verschillende doelen dienen in de levende organismen. De spijsverteringsenzymen breken het voedsel bijvoorbeeld af in individuele aminozuren die later door levende organismen als energiebronnen worden gebruikt. Aan de andere kant is proteolyse uiterst belangrijk voor de verwerking van reeds gesynthetiseerde polypeptideketen om het actieve eiwitmolecuul te vormen. Het is ook belangrijk bij sommige cellulaire en fysiologische processen, zoals het voorkomen van accumulatie van sommige ongewenste eiwitten in de cel. Het belangrijkste verschil tussen proteasoom en protease is dat proteasoom betrokken is bij het ontvouwen van eiwitmoleculen, terwijl de afbraak van proteasen eiwitten ontvouwt tot individuele aminozuren.
Wat is proteasoom?
De proteasomen zijn cilindrische eiwitten die vier gestapelde, zeven membraanringen bevatten. Ze worden meestal gevonden in het cytosol. De twee buitenste ringen worden alfa-subeenheid genoemd en bleken inactief te zijn. De twee binnenste ringen worden beta-subeenheid genoemd en ze zijn proteolytisch actief. Proteasomen zijn te vinden in zowel archaeale bacteriën als eukaryote organismen. Het eukaryote 26S-proteasoom bevat één kerndeeltje (20S) dat bestaat uit zeven alfa-subeenheden en zeven bèta-subeenheden. Het bevat ook een regulatoire cap (19S) die bestaat uit ten minste 17 subeenheden. Het 26S-proteasoom is betrokken bij de door ubiquitine gerichte ontvouwing en proteolyse in de eukaryote levende cel. Om dit proces te bereiken, activeert een El-enzym eerst het ubiquitinemolecuul en brengt het vervolgens over naar het E2-enzym. En tenslotte hecht dit ubiquitinemolecuul zich aan het lysineresidu van het eiwitmolecuul dat door een E3-ligase-enzym moet worden afgebroken. Later wordt het ubiquitinemolecuul gericht op de herkenning van het gevlagde eiwit dat door proteasoom moet worden afgebroken.
Figuur 01: Proteasoom
Het 26S-proteasoom is samengesteld uit twee 19S-regulatiecaps en één 20S-kerndeeltje. De 19S-cap herkent en bindt met alomtegenwoordige eiwitten, die worden aangedreven door de ATP-moleculen. Eenmaal herkend, moet het gevlagde eiwit de ubiquitinated en ontvouwd zijn om door de smalle kanalen van 19S te gaan en de 20S-kern van het cilindrische proteasoomcomplex binnen te gaan. In de 20S-kern van het complex doet het eigenlijk het hakken van het eiwitmolecuul in de kleinere polypeptiden. Dit proces dat plaatsvindt in het proteasoomcomplex is een energieverliezende operatie omdat het wordt gekatalyseerd door de ATP-moleculen.
Wat is Proteasen?
Proteasen worden peptidasen of proteïnasen genoemd die betrokken zijn bij het proces van proteolyse. In tegenstelling tot het proteasoomcomplex, delen de proteasen het eiwitmolecuul in de individuele aminozuren en voltooien daarom de taak in de proteolyse. De proteasen worden gevonden in de dieren, planten, archaea, bacteriën en virussen.
Figuur 02: Protease
De verschillende klassen van proteasen kunnen dezelfde functie vervullen met verschillende katalytische mechanismen. Proteasen zijn betrokken bij de eiwitverwerking, vertering, fotosynthese, apoptose, virale pathogenese en andere vitale activiteiten. In het proteolyseproces zetten ze het volledig af te breken eiwit om in de afzonderlijke aminozuren. Behalve de spijsvertering hebben proteasen ook betrekking op de bloedstolling, immuunfunctie, rijping van prohormonen, botvorming en recycling van eiwitten die de levende cel niet meer nodig heeft.
Zeven soorten proteasen
Gebaseerd op het katalytische domein zijn er zeven soorten proteasen,
- Serineproteasen – Maakt gebruik van serinealcoholgroep
- Cysteïneproteasen – Gebruikt cycteïne-thiolgroep
- Threonine proteasen – Gebruikt threonine secundaire alcohol
- Aspartic protease – Maakt gebruik van aspartaat carboxylgroep
- Glutamineproteasen – Maakt gebruik van glutamaatcarbonzuur
- Metalloproteasen – Gebruikt metaal meestal “Zn”
- Asparagine peptide lyasen – Maakt gebruik van asparagines
Wat zijn de overeenkomsten tussen proteasoom en protease?
- Beide zijn eiwitbiomoleculen.
- Beide hebben een katalytisch en enzymatisch vermogen.
- Beide zijn betrokken bij de proteolyse-afbraakroute van de eiwitten.
- Beide katalyseren ATP-afhankelijke energiereacties.
- Beide gevonden in bijna alle organismen (dieren, planten, bacteriën, archaea en virussen).
Wat is het verschil tussen proteasoom en protease?
Proteasoom vs Protease |
|
| Proteasoom is een eiwitcomplex dat onnodige of beschadigde eiwitten afbreekt door proteolyse. | Protease is een enzym dat eiwitten en peptiden afbreekt. |
| Structuur | |
| Proteasoom is een relatief groter molecuul met kerndeeltje en regulerende dop. | Proteasen zijn relatief kleiner met een katalytisch domein. |
| Functie | |
| Eiwitontplooiing en voorlopige splitsing zijn de functies van proteasomen. | Volledige splitsing van eiwitmolecuul in individuele aminozuren is de belangrijkste functie van proteasen. |
| Ubiquitine-afhankelijkheid | |
| Proteasoom is voor zijn activiteit afhankelijk van ubiquitine (gericht op ubiquitine). | Proteasen zijn niet afhankelijk van ubiquitine voor zijn activiteit. |
| pH-afhankelijkheid | |
| Proteasoom is niet afhankelijk van pH voor zijn activiteit. | Proteasen zijn voor hun activiteit in hoge mate afhankelijk van de pH. |
| Molecuulgewicht | |
| Proteasomen zijn moleculen met een hoog molecuulgewicht. | Proteasen hebben moleculen met een relatief laag molecuulgewicht. |
Samenvatting – Proteasoom versus protease
Proteolyse is het proces van de afbraak van het eiwit-biomolecuul-eiwit in de kleinere polypeptiden of individuele aminozuren. Typisch zijn de enzymen die bij deze reacties betrokken zijn twee typen, 1. Proteasoomcomplex 2. Proteasen. Behalve deze eiwitmoleculen veroorzaken de lage pH, temperatuur en intramoleculaire vertering ook de proteolyse van eiwitmoleculen. Proteasoom is betrokken bij het ontvouwen van het eiwit en voorlopige splitsing. Aan de andere kant doen proteasen de volledige splitsing van eiwitmoleculen in individuele aminozuren. Dit kan worden opgevat als het verschil tussen proteasoom en protease.
Download de PDF-versie van Proteasome vs Protease
U kunt de PDF-versie van dit artikel downloaden en gebruiken voor offline doeleinden volgens de citatienota. Download hier de PDF-versie. Verschil tussen proteasoom en protease
