Het belangrijkste verschil tussen positief en negatief allosterisme is dat positief allosterisme in eiwitten een hoge affiniteit voor liganden vertoont, terwijl negatief allosterisme in eiwitten een lage affiniteit voor liganden vertoont.
Allosterisme of allosterisch gedrag is het fenomeen waarbij de activiteit van een eiwit kan worden veranderd afhankelijk van de binding van sommige moleculen op een andere plaats dan de actieve plaats van het eiwit (met name in enzymen). Een positief allosterisme geeft aan dat de binding van een effectormolecuul aan een enzym ervoor zorgt dat het enzym zijn configuratie verandert in een actieve vorm. Daarentegen geeft een negatief allosteirsme aan dat een binding van een effectormolecuul ervoor zorgt dat het enzym zijn configuratie verandert van een actieve vorm in een inactieve vorm.
Wat is positief allosterisme?
Positief allosterisme is de verandering in de configuratie van een eiwit (meestal een enzym) van een inactieve vorm naar een actieve vorm na de binding van een effectormolecuul. Het effectormolecuul bindt met een andere plaats dan de actieve plaats van het enzym; het wordt de allosterische site genoemd. Dit proces staat ook bekend als allosterische activering.
Een veelvoorkomend voorbeeld van een dergelijke binding van effectormoleculen is de binding van zuurstofmolecuul met hemoglobinemolecuul, dat het hemoglobinemolecuul activeert om zuurstof effectief naar cellen te transporteren. Daar bindt het zuurstofmolecuul zich met het ferro-ijzer van een heemmolecuul in het hemoglobinemolecuul. De actieve vorm staat bekend als oxy-hemoglobine, terwijl de inactieve vorm bekend staat als deoxy-hemoglobine.
Wat is negatief allosterisme?
Negatief allosterisme is de verandering in de configuratie van een enzym van een actieve vorm naar een inactieve vorm bij de binding van een effectormolecuul. Het effectormolecuul bindt met een andere plaats dan de actieve plaats van het enzym; het wordt de allosterische site genoemd. Dit proces staat ook bekend als allosterische remming.
Figuur 01: Positief en negatief allosterisme
Tijdens negatief allosterisme vermindert de binding van één ligand de affiniteit van het enzym voor substraat op de andere actieve plaatsen die beschikbaar zijn voor substraatbinding. Een voorbeeld is de binding van 2,3-BPG aan een allosterische plaats op hemoglobine, waardoor de affiniteit voor zuurstof van alle subeenheden afneemt.
Wat is het verschil tussen positief en negatief allosterisme?
In een positief allosterisme zorgt de binding van een effectormolecuul aan een enzym ervoor dat het enzym zijn configuratie verandert in een actieve vorm, terwijl bij negatief allosterisme, binding van een effectormolecuul ervoor zorgt dat het enzym zijn configuratie verandert van actief vorm naar de inactieve vorm. Het belangrijkste verschil tussen positief en negatief allosterisme is dat positief allosterisme in eiwitten een hoge affiniteit voor liganden vertoont, terwijl negatief allosterisme in eiwitten een lage affiniteit voor liganden vertoont. Bovendien omvat positief allosterisme activering, terwijl negatief allosteirsme remming inhoudt. Binding van zuurstof met hemoglobine is een voorbeeld van positief allosterisme, terwijl binding van 2,3-BPG met hemoglobine een voorbeeld is van negatief allosterisme.
De volgende infographic presenteert het verschil tussen positief en negatief allosterisme in tabelvorm voor vergelijking naast elkaar.
Samenvatting – Positief versus negatief allosterisme
Bij allosterisme of allosterisch gedrag kan de activiteit van een eiwit worden gewijzigd, afhankelijk van de binding van sommige moleculen op een andere plaats dan de actieve plaats van het eiwit (met name in enzymen). Het belangrijkste verschil tussen positief en negatief allosterisme is dat positief allosterisme in eiwitten een hoge affiniteit voor liganden vertoont, terwijl negatief allosterisme in eiwitten een lage affiniteit voor liganden vertoont.
