Hemoglobine vs Myoglobine
Myoglobine en hemoglobine zijn hemoproteïnen die het vermogen hebben om moleculaire zuurstof te binden. Dit zijn de eerste eiwitten waarvan de driedimensionale structuur is opgelost door röntgenkristallografie. Eiwitten zijn de polymeren van aminozuren, verbonden via peptidebindingen. Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Op basis van hun algemene vorm worden deze eiwitten gecategoriseerd onder bolvormige eiwitten. Bolvormige eiwitten hebben enigszins bolvormige of ellipsvormige vormen. De verschillende eigenschappen van deze unieke bolvormige eiwitten helpen het organisme om zuurstofmoleculen tussen hen te verplaatsen. De actieve plaats van deze speciale eiwitten bestaat uit een ijzer (II) protoporfyrine IX ingekapseld in een waterbestendige zak.
Myoglobine
Myoglobine komt voor als een monomeer eiwit waarin de globine een heem omgeeft. Het fungeert als een secundaire drager van zuurstof in het spierweefsel. Wanneer de spiercellen in actie zijn, hebben ze een grote hoeveelheid zuurstof nodig. Spiercellen gebruiken deze eiwitten om de zuurstofdiffusie te versnellen en zuurstof op te nemen voor tijden van intense ademhaling. De tertiaire structuur van myoglobine is vergelijkbaar met een typische in water oplosbare bolvormige eiwitstructuur.
Polypeptideketen van myoglobine heeft 8 afzonderlijke rechtshandige -helices. Elk eiwitmolecuul bevat één heemprothetische groep en elk heemresidu bevat één centraal gecoördineerd ijzeratoom. Zuurstof is direct gebonden aan het ijzeratoom van de heemprothetische groep.
Hemoglobine
Hemoglobine komt voor als een tetrameer eiwit waarin elke subeenheid bestaat uit een globine rond een heem. Het is de systeembrede drager van zuurstof. Het bindt zuurstofmoleculen en wordt vervolgens door rode bloedcellen door het bloed getransporteerd.
Bij gewervelde dieren wordt zuurstof door het longweefsel naar de rode bloedcellen gediffundeerd. Omdat hemoglobine een tetrameer is, kan het vier zuurstofmoleculen tegelijk binden. Gebonden zuurstof wordt vervolgens door het hele lichaam verdeeld en van de rode bloedcellen naar de ademhalingscellen afgevoerd. Hemoglobine neemt dan de koolstofdioxide op en brengt ze terug naar de longen. Daarom dient hemoglobine om zuurstof af te leveren die nodig is voor het cellulaire metabolisme en verwijdert het het resulterende afvalproduct, koolstofdioxide.
Hemoglobine bestaat uit verschillende polypeptideketens. Humaan hemoglobine is samengesteld uit twee α (alfa) en twee β (bèta) subeenheden. Elke α-subeenheid heeft 144 residu's en elke β-subeenheid heeft 146 residu's. Structurele kenmerken van zowel α (alfa) als β (bèta) subeenheden zijn vergelijkbaar met myoglobine.
Hemoglobine vs Myoglobine
• Hemoglobine transporteert zuurstof in het bloed, terwijl myoglobine zuurstof transporteert of opslaat in spieren.
• Myoglobine bestaat uit een enkele polypeptideketen en hemoglobine bestaat uit verschillende polypeptideketens.
• In tegenstelling tot myoglobine is de hemoglobineconcentratie in de rode bloedcel erg hoog.
• In het begin bindt myoglobine heel gemakkelijk zuurstofmoleculen en raakt de laatste tijd verzadigd. Dit bindingsproces is zeer snel in myoglobine dan in hemoglobine. Hemoglobine bindt aanvankelijk moeilijk zuurstof.
• Myoglobine komt voor als een monomeer eiwit, terwijl hemoglobine voorkomt als een tetrameer eiwit.
• Twee soorten polypeptideketens (twee α-ketens en twee β-ketens) zijn aanwezig in hemoglobine.
• Myoglobine kan één zuurstofmolecuul binden, het zogenaamde monomeer, terwijl hemoglobine vier zuurstofmoleculen kan binden, het zogenaamde tetrameer.
• Myoglobine bindt zuurstof steviger dan hemoglobine.
• Hemoglobine kan zowel zuurstof als koolstofdioxide binden en ontladen, in tegenstelling tot myoglobine.
