Belangrijk verschil - Zuurstofrijk versus gedeoxygeneerd hemoglobine
Hemoglobine is een eiwit dat wordt aangetroffen in rode bloedcellen en dat zuurstof van de longen naar de lichaamsweefsels en organen en koolstofdioxide van lichaamsweefsels en organen naar de longen transporteert. Er zijn twee toestanden van hemoglobine: zuurstofrijk en gedeoxygeneerd hemoglobine. Het belangrijkste verschil tussen geoxygeneerde en gedeoxygeneerde hemoglobine is dat geoxygeneerde hemoglobine de toestand is van hemoglobine gebonden met vier zuurstofmoleculen, terwijl de gedeoxygeneerde hemoglobine de ongebonden toestand van hemoglobine met zuurstof is. Zuurstofrijk hemoglobine is helderrood van kleur, terwijl zuurstofarm hemoglobine donkerrood van kleur.
Wat is hemoglobine?
Hemoglobine (Hb) is een complex eiwitmolecuul dat aanwezig is in rode bloedcellen en dat de typische vorm aan de rode bloedcel geeft (rond met smal centrum). De belangrijkste functies van Hb zijn het transporteren van zuurstof van de longen naar de lichaamsweefsels, het uitwisselen met koolstofdioxide en het opnemen van koolstofdioxide van de lichaamsweefsels naar de longen en het terug uitwisselen met zuurstof. Hemoglobinemolecuul bevat vier polypeptideketens (eiwitsubeenheden) en vier heemgroepen zoals weergegeven in figuur 01. Vier polypeptideketens vertegenwoordigen twee alfaglobulineketens en twee bètaglobulineketens. Heem is een belangrijke porfyrineverbinding in het hemoglobinemolecuul met een centraal ijzeratoom erin ingebed. Elke polypeptideketen van het hemoglobinemolecuul bevat een heemgroep en een ijzeratoom. Het ijzeratoom is van vitaal belang voor het transport van zuurstof en koolstofdioxide in het bloed en het is de belangrijkste oorzaak van de rode kleur van de rode bloedcellen. Hemoglobine wordt ook wel een mettaloproteïne genoemd vanwege de opname van ijzeratomen.
Zuurstoftoevoer naar weefsels en organen is van vitaal belang en essentieel. Cellen verkrijgen energie door aerobe ademhaling (oxidatieve fosforylering) met behulp van zuurstof als elektronenacceptor. De productie van energie is nodig voor een optimale celstofwisseling en -functies. De zuurstoftoevoer wordt vergemakkelijkt door de hemoglobine-eiwitten. Daarom staat hemoglobine ook bekend als zuurstofdragend eiwit in het bloed.
Het lage hemoglobinegeh alte in het bloed, bloedarmoede genaamd. Bloedarmoede kan verschillende ziekten veroorzaken. Er zijn verschillende redenen voor lage hemoglobineconcentraties in het bloed. Een tekort aan ijzer is de belangrijkste reden, terwijl overmatige diëten, ongezonde levensstijlen, sommige ziekten en kankers ook de oorzaak zijn.
Hemoglobinemolecuul heeft vier zuurstofbindingsplaatsen geassocieerd met vier Fe+2 atomen. Eén molecuul hemoglobine kan maximaal vier zuurstofmoleculen bevatten. Daarom kan hemoglobine verzadigd of onverzadigd zijn met zuurstof. Zuurstofverzadiging is het percentage zuurstofbindingsplaatsen van hemoglobine dat door de zuurstof wordt ingenomen. Met andere woorden, het meet de fractie van met zuurstof verzadigde hemoglobine ten opzichte van de totale hemoglobine. Deze twee toestanden van het hemoglobine staan bekend als geoxygeneerd en gedeoxygeneerd hemoglobine.
Figuur 1: Structuur van hemoglobine
Wat is zuurstofrijke hemoglobine?
Wanneer hemoglobinemoleculen gebonden en verzadigd zijn met zuurstofmoleculen, staat de combinatie van hemoglobine met zuurstof bekend als zuurstofrijk hemoglobine (oxyhemoglobine). Zuurstofrijk hemoglobine wordt gevormd tijdens de fysiologische ademhaling (ventilatie), wanneer zuurstofmoleculen binden met heemgroepen van het hemoglobine in rode bloedcellen. De productie van zuurstofrijk hemoglobine vindt voornamelijk plaats in de longcapillairen nabij de longblaasjes waar de gasuitwisseling plaatsvindt (inademing en uitademing). De affiniteit van zuurstofbinding aan de hemoglobine wordt sterk beïnvloed door de pH. Wanneer de pH hoog is, is er een hoge affiniteit voor het binden van zuurstof aan hemoglobine, maar deze neemt af naarmate de pH da alt. Er is normaal gesproken een hoge pH in de longen en een lage pH in spieren. Dit verschil in pH-omstandigheden is dus nuttig voor de aanhechting, het transport en de afgifte van zuurstof. Omdat er een hoge bindingsaffiniteit is in de buurt van de long, bindt zuurstof zich aan hemoglobine en maakt oxyhemoglobine. Wanneer oxyhemoglobine de spier bereikt vanwege een lage pH, lost het op en geeft het zuurstof af aan de cellen. Het normale zuurstofgeh alte in het bloed van mensen wordt geacht in het bereik van 95 – 100 % te liggen. Zuurstofrijk bloed is zichtbaar in felrode (karmozijnrode) kleur. Wanneer de hemoglobine in de geoxygeneerde vorm is, is het ook bekend als de R-toestand (ontspannen toestand) van de hemoglobine.
Figuur 2: Zuurstofrijk hemoglobine
Wat is gedeoxygeneerde hemoglobine?
Zuurstofarme hemoglobine is de vorm van hemoglobine die niet aan zuurstof is gebonden. Zuurstofarm hemoglobine heeft geen zuurstof. Vandaar dat deze toestand de T-toestand (Tense toestand) van hemoglobine wordt genoemd. Gedeoxygeneerd hemoglobine kan worden waargenomen wanneer zuurstofrijk hemoglobine zuurstof afgeeft en het wordt uitgewisseld met koolstofdioxide in de buurt van het plasmamembraan van spiercellen waar sprake is van een lage pH-omgeving. Wanneer hemoglobine een lage affiniteit heeft voor de zuurstofbinding, levert het zuurstof en wordt het omgezet in gedeoxygeneerde hemoglobine.
Figuur 3: Zuurstofarme en zuurstofarme bloedstroom door het lichaam
Wat is het verschil tussen zuurstofarme en gedeoxygeneerde hemoglobine?
Zuurstofarm versus gedeoxygeneerd hemoglobine |
|
| Zuurstofrijk hemoglobine is de combinatie van hemoglobine plus zuurstof. | De ongebonden vorm van hemoglobine met zuurstof staat bekend als gedeoxygeneerde hemoglobine. |
| Staat van zuurstofmolecuul | |
| Zuurstofmoleculen zijn gebonden aan het hemoglobinemolecuul. | Zuurstofmoleculen zijn niet gebonden aan het hemoglobinemolecuul. |
| Kleur | |
| Zuurstofrijk hemoglobine is helderrood van kleur. | Zuurstofarme hemoglobine is donkerrood van kleur. |
| Staat van hemoglobine | |
| Dit staat bekend als de R-toestand van hemoglobine. | Dit staat bekend als de T (gespannen) toestand van hemoglobine. |
| Vorming | |
| Zuurstofrijk hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstofmoleculen binden met heemgroepen van het hemoglobine in rode bloedcellen tijdens de fysiologische ademhaling. | Zuurstofarme hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstof vrijkomt uit zuurstofrijke hemoglobine en wordt uitgewisseld met koolstofdioxide nabij het plasmamembraan van spiercellen. |
Samenvatting – Zuurstofarme en gedeoxygeneerde hemoglobine
Hemoglobine is een essentieel eiwit dat wordt aangetroffen in rode bloedcellen en dat in staat is zuurstof van de longen naar de lichaamsweefsels te transporteren en koolstofdioxide van de lichaamsweefsels naar de longen te brengen. Er zijn twee toestanden van hemoglobine vanwege de binding van zuurstof. Dat zijn zuurstofarme hemoglobine en zuurstofarme hemoglobine. Zuurstofrijk hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstofmoleculen aan de Fe-atomen hechten. Gedeoxygeneerd hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstofmoleculen vrijkomen uit het hemoglobinemolecuul. Dit is het belangrijkste verschil tussen geoxygeneerde en gedeoxygeneerde hemoglobine. Zuurstofaanhechting en -afgifte wordt voornamelijk beïnvloed door de pH en de partiële druk van de zuurstof.
