Belangrijk verschil - Normale hemoglobine versus sikkelcel hemoglobine
Hemoglobine (Hgb) is het belangrijkste eiwitmolecuul dat zorgt voor de typische vorm van de rode bloedcel: een ronde vorm met een smal centrum. Het hemoglobinemolecuul bestaat uit vier sub-eiwitmoleculen waarbij twee ketens alfaglobulineketens zijn en de andere twee bètaglobulineketens. IJzeratomen in hemoglobine en de vorm van de rode bloedcellen zijn belangrijk voor het zuurstoftransport door het bloed. Als de vorm van hemoglobine wordt vernietigd, kan het geen zuurstof door het bloed transporteren. Sikkelcelhemoglobine is een type van een abnormaal hemoglobinemolecuul dat een bloedarmoede veroorzaakt die sikkelcelanemie wordt genoemd. Het belangrijkste verschil tussen normaal hemoglobine en sikkelcelhemoglobine is dat normaal hemoglobine glutaminezuur op de 6th positie van de aminozuursequentie van de bètaglobulineketen heeft, terwijl sikkelcelhemoglobine Valine in de 6th positie van de bètaglobulineketen. Normaal hemoglobine en sikkelcelhemoglobine verschillen slechts door een enkel aminozuur in bètaketens.
Wat is normale hemoglobine?
Hemoglobine is een ijzerhoudend metalloproteïne dat wordt aangetroffen in rode bloedcellen. Het is verantwoordelijk voor het transport van zuurstof van de longen naar de lichaamsweefsels en organen, en het transport van koolstofdioxide van de lichaamsweefsels naar de longen. Het is ook bekend als zuurstofdragend eiwit in het bloed. Het is een complex eiwit, dat bestaat uit vier kleine eiwitsubeenheden en vier heemgroepen die ijzeratomen dragen, zoals weergegeven in figuur 01. Hemoglobine heeft een hoge affiniteit voor zuurstof. Er zijn vier zuurstofbindingsplaatsen in een hemoglobinemolecuul. Zodra hemoglobine verzadigd is met zuurstof, wordt het bloed helderrood van kleur en staat het bekend als zuurstofrijk bloed. De tweede toestand van de hemoglobine, die zuurstof mist, staat bekend als deoxyhemoglobine. In deze toestand draagt bloed de donkerrode kleur.
IJzeratomen ingebed in de heemverbinding van hemoglobine vergemakkelijken voornamelijk het transport van zuurstof en koolstofdioxide. Binding van zuurstofmoleculen aan Fe+2 ionen verandert de conformatie van het hemoglobinemolecuul. De ijzeratomen in de hemoglobine helpen ook om de typische vorm van de rode bloedcel te behouden. Daarom is ijzer een essentieel element dat wordt aangetroffen in de rode bloedcellen.
Figuur 01: Normale hemoglobine
Wat is sikkelcelhemoglobine?
Sikkelcelanemie is een bloedaandoening die wordt veroorzaakt door abnormale hemoglobine-eiwitten in de rode bloedcellen. Sikkelcelhemoglobine is een type abnormaal hemoglobine dat wordt aangetroffen in rode bloedcellen. Ze zijn ook bekend als hemoglobine S. Ze hebben sikkel- of halvemaanvormige vormen. Ze worden geproduceerd als gevolg van sikkelcelgenmutatie. Deze mutatie verandert een enkel aminozuur in de aminozuursequentie van normaal hemoglobine-bètaketenpeptide. Sikkelcelhemoglobine is ook samengesteld uit twee alfa- en twee bèta-subeenheden, net als normaal hemoglobine. Er is echter een enkel aminozuurverschil in bèta-subeenheden als gevolg van de mutatie. In normaal hemoglobine bestaat de 6th positie van de aminozuurketen in bètaketens uit glutaminezuur. In sikkelcelhemoglobine wordt de 6th positie echter ingenomen door een ander aminozuur, valine genaamd. Hoewel het een enkel aminozuurverschil is, is het de oorzaak van een levensbedreigende bloedarmoedeziekte die sikkelcelziekte wordt genoemd.
Wanneer valine zich op 6th bevindt, zorgt het ervoor dat de bètaketen een uitsteeksel vormt dat past bij bètaketens van andere hemoglobinemoleculen. Deze verbindingen zorgen ervoor dat sikkelcelhemoglobine elkaar aggregeert zonder in de oplossing te blijven en zuurstof te transporteren. Het heeft een rigide structuur nodig en ten slotte breken rode bloedcellen voortijdig af, wat leidt tot bloedarmoede.
Figuur 02: Sikkelcel-hemoglobine
Wat is het verschil tussen normale hemoglobine en sikkelcel hemoglobine?
Normale hemoglobine versus sikkelcel hemoglobine |
|
| Normaal hemoglobine is een ijzerbevattend eiwit in de rode bloedcellen, die zuurstof en koolstofdioxide door het bloed transporteren. | Sikkelcelhemoglobine is een type abnormaal hemoglobine dat de agglutinatie van de sikkelvormige rode bloedcellen in het bloed veroorzaakt. |
| Afkorting | |
| Afkorting van de normale hemoglobine is HbA. | Afkorting van de sikkelcelhemoglobine is HbS. |
| Structuur | |
| De structuur van normaal hemoglobine bestaat uit twee alfaketens en twee bètaketens. | Structuur van sikkelcelhemoglobine bestaat uit twee alfaketens en twee S-ketens. |
| Vorm | |
| Normale hemoglobine is rond met een smal centrum. | De vorm van de rode bloedcel die sikkelcelhemoglobine bevat, is sikkelvormig of sikkelvormig. |
| 6e positie van aminozuur | |
| De zesde positie in de aminozuurketen van de bètaglobulineketen is glutaminezuur. | De zesde positie wordt ingenomen door valine in sikkelcelhemoglobines. |
| Resultaat | |
| Normale hemoglobine zorgt ervoor dat rode bloedcellen vrij door de bloedvaten kunnen stromen. | Sikkelcelhemoglobine zorgt ervoor dat de stroom van rode bloedcellen in de bloedvaten wordt geblokkeerd. |
Samenvatting – Normale hemoglobine versus sikkelcel hemoglobine
Hemoglobine is het zuurstoftransporterende eiwit in rode bloedcellen. Het is samengesteld uit vier subeenheden van eiwitten die alfa- en bètaketens worden genoemd. Het is een ijzerhoudend molecuul dat de kleur en de ronde vorm van de rode bloedcellen veroorzaakt. Door mutaties kan de vorm van de rode bloedcellen verschillen. Het gebeurt als gevolg van abnormale hemoglobinemoleculen in de rode bloedcellen. Sikkelcelhemoglobine is zo'n mutatie. Ze veranderen de vorm van de rode bloedcellen van ronde naar sikkelvorm, wat uiteindelijk leidt tot de voortijdige vernietiging van rode bloedcellen. Deze ziektetoestand staat bekend als sikkelcelanemie. Het verschil tussen normaal hemoglobine en sikkelcelhemoglobine is echter een enkel aminozuurverschil in de bètaketen van het hemoglobine.
