Wat is het verschil tussen allosterische site en actieve site

Inhoudsopgave:

Wat is het verschil tussen allosterische site en actieve site
Wat is het verschil tussen allosterische site en actieve site

Video: Wat is het verschil tussen allosterische site en actieve site

Video: Wat is het verschil tussen allosterische site en actieve site
Video: Inhibition of Enzyme at allosteric site 2024, Juli-
Anonim

Het belangrijkste verschil tussen de allosterische site en de actieve site is dat een allosterische site een gebied van een enzym is dat activator- of remmermoleculen in staat stelt om aan het enzym te binden en enzymactiviteit te activeren of te remmen, terwijl een actieve site een gebied van een enzym waar substraatmoleculen binden en de reactie katalyseren, wat resulteert in de productie van bepaalde producten.

Enzymen zijn eiwitten die helpen bij biochemische reacties in het menselijk lichaam. Een van de belangrijkste rollen van enzymen is de spijsvertering. Enzymen helpen ook bij de ademhaling, het opbouwen van spieren, de zenuwfunctie en het wegwerken van gifstoffen in het lichaam. Enzymen hebben verschillende gebieden in de structuur waar moleculen kunnen binden en reacties kunnen katalyseren. Allosterische plaatsen en actieve plaatsen zijn twee verschillende gebieden in de enzymstructuur die de binding van moleculen en daaropvolgende chemische reacties vergemakkelijken.

Wat is een allosterische site?

Allosterische plaats is een gebied van een enzym waarmee activator- of remmermoleculen kunnen binden aan het enzym dat enzymactiviteit activeert of remt. Enzymen werken bij verschillende temperaturen, afhankelijk van de omgeving. Verschillende factoren, waaronder warmte, koude, pH, locatie in het lichaam en andere stoffen, beïnvloeden de enzymactiviteit naast het hoofdsubstraat. Er zijn enkele stoffen die op een andere plaats dan de normale actieve plaats aan het enzym binden. Deze sites die het mogelijk maken dat andere stoffen binden, staan bekend als allosterische sites. Allosterische sites zorgen ervoor dat andere stoffen enzymactiviteit kunnen activeren, remmen of uitschakelen. Dit gebeurt wanneer andere stoffen binden aan de allosterische plaats en de bevestiging of vorm van het enzym veranderen.

Allosterische site versus actieve site in tabelvorm
Allosterische site versus actieve site in tabelvorm

Figuur 01: Allosterische site

Een voorbeeld van allosterische activator is zuurstofbinding aan hemoglobine. Allosterische binding van zuurstof aan hemoglobine verandert de bevestiging van hemoglobine en verhoogt de affiniteit voor meer zuurstof. Dit proces zorgt ervoor dat hemoglobine de maximale hoeveelheid zuurstof uit zuurstofrijke gebieden zoals de longen transporteert. Een ander voorbeeld van allosterische remmer is een ATP in cellulaire ademhaling. Een belangrijk enzym dat betrokken is bij glycolyse is fosfofructokinase. Dit enzym zet ADP om in ATP. Wanneer er te veel ATP in de cel is, dient ATP als een allosterische remmer die zich bindt aan de allosterische plaats van fosfofructokinase om de omzetting van ADP naar ATP te vertragen.

Wat is een actieve site?

Actieve plaats is het gebied van een enzym waar substraatmoleculen binden en een reactie ondergaan om producten te maken. De actieve plaats is verder onderverdeeld in twee verschillende plaatsen: de bindingsplaats en de calalytische plaats. Op de bindingsplaats vormen aminozuurresiduen van de actieve plaats tijdelijke bindingen met het substraat. Aan de andere kant, op de katalytische plaats, katalyseren aminozuurresiduen van de actieve plaats een reactie van dat substraat.

Allosterische site en actieve site - vergelijking zij aan zij
Allosterische site en actieve site - vergelijking zij aan zij

Figuur 02: Actieve site

De actieve plaats van een enzym heeft gewoonlijk drie tot vier aminozuren, terwijl andere aminozuren in het enzym nodig zijn om de tertiaire structuur van het enzym te behouden. Een actieve plaats van een enzym kan een reactie herhaaldelijk katalyseren, omdat de resten aan het einde van de reactie niet worden veranderd. Dit proces wordt normaal bereikt door de activeringsenergie van de reactie te verlagen. Daarom hebben meer substraten genoeg energie om een chemische reactie te ondergaan.

Wat zijn de overeenkomsten tussen allosterische site en actieve site?

  • Allosterische site en actieve site zijn twee verschillende gebieden in de enzymstructuur die de binding van moleculen en daaropvolgende chemische reacties vergemakkelijken.
  • Beide sites zijn opgebouwd uit aminozuren.
  • Deze sites hebben een unieke vorm.
  • Beide plaatsen zijn erg belangrijk voor enzymactiviteit en enzymgekatalyseerde reactie.

Wat is het verschil tussen allosterische site en actieve site?

Allosterische plaats is een gebied van een enzym dat ervoor zorgt dat activator- of remmermoleculen aan het enzym kunnen binden om enzymactiviteit te activeren of te remmen, terwijl de actieve plaats een gebied van een enzym is waar substraatmoleculen binden en de reactie katalyseren resulterend in de productie van bepaalde producten. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen allosterische site en actieve site. Bovendien zijn allosterische plaatsen alleen aanwezig in allosterische enzymen, terwijl actieve plaatsen in alle enzymen aanwezig zijn.

De onderstaande infographic presenteert de verschillen tussen allosterische site en actieve site in tabelvorm voor vergelijking naast elkaar.

Samenvatting – Allosterische site versus actieve site

Allosterische plaats en actieve plaats zijn twee verschillende regio's in de enzymstructuur. De allosterische plaats is een gebied van een enzym dat ervoor zorgt dat activator- of remmermoleculen zich kunnen binden aan het enzym dat de enzymactiviteit activeert of remt, terwijl de actieve plaats een gebied van een enzym is waar substraatmoleculen binden en de reactie katalyseren, wat resulteert in de productie van bepaalde producten. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen allosterische site en actieve site.

Aanbevolen: