Het belangrijkste verschil tussen allostere en niet-allostere enzymen is dat allostere enzymen andere allosterische plaatsen hebben dan hun actieve plaatsen voor de binding van regulerende moleculen, terwijl niet-allostere enzymen alleen een actieve plaats hebben om te binden met het substraat.
Er zijn verschillende manieren van enzymregulatie. Allosterische regulatie is zo'n vorm van enzymregulatie. Allostere regulatie wordt mogelijk gemaakt door enzymen die allosterische enzymen worden genoemd. Regulerende moleculen binden aan allosterische plaatsen die het enzym bezit en reguleren de enzymatische activiteit. Daarom zijn allostere enzymen ook bekend als regulerende enzymen. De specialiteit van de allosterische enzymen is dat ze andere sites hebben dan de belangrijkste actieve site.
Wat zijn allosterische enzymen?
Allostere enzymen zijn een type enzym dat allosterische plaatsen bezit voor de binding van regulerende moleculen. Deze plaatsen bevinden zich in de verschillende eiwitsubeenheden van het enzym. Een regulerend molecuul kan een remmer of een activator zijn. Wanneer een remmer zich aan het enzym bindt, neemt de enzymactiviteit af. Wanneer een activator aan het enzym bindt, neemt de enzymatische functie toe. Dit type regulatie van enzymatische activiteit staat bekend als allosterische regulatie. Een allosterisch enzym is specifiek voor zijn substraat en zijn regulerende moleculen (modulatoren). De interactie van het regulerende molecuul/modulator met het enzym is omkeerbaar en niet-covalent. Een reactie gekatalyseerd door een allosterisch enzym vertoont een sigmoïdale curve.
Figuur 01: Allosterische remming
Allosterische regulatie vindt plaats als een feedbackmechanisme. Bij remming van negatieve feedback is het regulerende molecuul een remmer en remt het de reactie. In een positief feedbackmechanisme verhoogt een effectormolecuul of activator die bindt aan de allosterische plaats de reactiesnelheid. De binding van de allosterische modulator aan een allosterisch enzym verandert de conformatie van het eiwit, waardoor de functie ervan wordt beïnvloed. Pyruvaatkinase, ribonucleotidereductase, aspartaattranscarbamoylase en ADP-glucosepyrofosforylase zijn verschillende voorbeelden van allosterische enzymen.
Wat zijn niet-allostere enzymen?
Niet-allostere enzymen zijn de enzymen die geen andere allosterische sites verwerken dan de actieve site. Daarom zijn het eenvoudige enzymen die slechts één enzym-actieve plaats hebben. Deze enzymen zijn substraatspecifieke enzymen. Het zijn ook niet-regulerende enzymen. Hun reacties vertonen een hyperbolische curve.
Figuur 02: Hyperbolische curve getoond door een niet-allosterisch enzym
Als er een competitieve remmer is, neemt de reactiesnelheid af. Een competitieve remmer is vergelijkbaar met het substraat. Daarom concurreert het met het substraat voor binding met de actieve plaats. Wanneer het substraat niet bindt met de actieve plaats, kan het substraat-enzymcomplex niet worden gevormd, dus de reactiesnelheid neemt af.
Wat zijn de overeenkomsten tussen allostere en niet-allostere enzymen?
- Allosterische en niet-allostere enzymen zijn twee soorten enzymen.
- Ze bestaan uit eiwitten.
- Ze katalyseren biochemische reacties in levende cellen.
- Beide soorten enzymen blijven aan het einde van de reactie onveranderd.
- Een kleine concentratie van deze enzymen is voldoende om een reactie te katalyseren.
- Ze zijn gevoelig voor veranderingen in pH en temperatuur.
Wat is het verschil tussen allosterische en niet-allostere enzymen?
Een allosterisch enzym is een enzym dat een extra site heeft, de zogenaamde regulerende site of allosterische site, voor de binding van een regulerend molecuul. Een niet-allosterisch enzym is een eenvoudig enzym dat alleen een actieve plaats heeft voor de binding van zijn substraat. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen allostere en niet-allostere enzymen.
De volgende infographic somt de verschillen op tussen allosterische en niet-allostere enzymen in tabelvorm voor vergelijking naast elkaar.
Samenvatting - Allosterische versus niet-allostere enzymen
Het allosterische enzym is een regulerend enzym dat een andere allosterische plaats heeft dan de actieve plaats. Daarom kan een regulerend molecuul binden aan de allosterische plaats en de enzymatische activiteit reguleren. Daarentegen heeft het niet-allostere enzym geen allosterische plaats. Het heeft alleen een actieve site. Niet-allostere enzymen zijn geen regulerende enzymen. Allostere enzymen zijn zowel substraatspecifiek als regulerend molecuul, terwijl niet-allostere enzymen substraatspecifiek zijn. Dit is dus de samenvatting van het verschil tussen allosterische en niet-allostere enzymen.
