Het belangrijkste verschil tussen IgG IgM IgA IgE en IgD is het type zware keten in elk antilichaam. Terwijl IgG een γ-type zware keten heeft, heeft IgM een μ-type zware keten. IgA daarentegen heeft α type zware keten, IgE heeft ε type zware keten en IgD heeft δ type zware keten.
Antilichaamproductie vindt plaats als reactie op een antigeen als onderdeel van de activering van de adaptieve immuunmechanismen bij dieren op een hoger niveau. De antilichaam-antigeen-interactie activeert reacties zoals agglutinatie, neutralisatie, opsonisatie, complementactivering en B-celactivering die deelnemen aan het faciliteren van een immuunresponsmechanisme tegen een vreemd organisme. Antilichamen variëren in hun structurele en functionele aspecten.
Wat is IgG?
Immunoglobuline G of IgG is de meest voorkomende klasse van immunoglobuline die in grote hoeveelheden aanwezig is in weefselvloeistoffen en bloed. Het heeft een serumconcentratie van meer dan 75%. Het molecuulgewicht van IgG is 150.000 D. IgG is een monomeer en de zware ketens van IgG behoren tot het γ-type.
Figuur 01: 2D- en 3D-structuren van IgG
Er zijn twee antigeenbindingsplaatsen. De subklassen van IgG omvatten IgG1, IgG2, IgG3 en IgG4. IgG is het enige type immunoglobuline dat de placenta kan passeren. IgG neemt deel aan het induceren van immuunbescherming sinds de kindertijd, aangezien IgG ook van moeder op baby wordt doorgegeven tijdens borstvoeding. De belangrijkste functie van IgG is om deel te nemen aan opsonisatie en neutralisatie van immuunreacties. Het neemt ook deel aan het activeren van secundaire reacties tijdens immuunreacties.
Wat is IgM?
Immunoglobuline M of IgM heeft een unieke pentameerstructuur en is dus het grootste type antilichaam. Met een molecuulgewicht van ongeveer 900.000 D is het goed voor bijna 10% van het totale antilichaam in het serum. De unieke pentameerstructuur vergemakkelijkt 10 antigeenbindingsplaatsen. De zware ketens van IgM zijn samengesteld uit het μ-type. Het heeft ook een karakteristieke disulfidebinding die elk monomeer verbindt.
Figuur 02: IgM-activering bij bacteriële infecties
De belangrijkste functie van IgM is het activeren van de primaire immuunrespons. Het is ook een goede activator van het complementsysteem en neemt deel aan agglutinatie. Daarom speelt IgM een belangrijke rol bij bacteriële infecties.
Wat is IgA?
Immunoglobuline A of IgA is een dimeer antilichaam dat een speciaal element bevat dat een secretie-element wordt genoemd. Vanwege de structurele rangschikking is het molecuulgewicht hoger dan dat van de antilichaamklassen met monomere structuren. Het is 385. 000,00 D. Het heeft 4 antigeenbindingsplaatsen met zware ketens die zijn samengesteld uit het α-type. Het heeft twee subklassen: IgA1 en IgA2.
Figuur 03: 3D-structuur van IgA
Vanwege zijn vermogen om als secretie-element te werken, wordt dit type antilichaam voornamelijk aangetroffen in lichaamsafscheidingen zoals tranen, speeksel, respiratoire en intestinale secreties en mucosale secreties. Daarnaast is het ook aanwezig in biest. Ongeveer 15% van het totale serumantilichaam is verantwoordelijk voor de klasse van IgA-antilichamen. IgA neemt niet deel aan het activeren van het complementsysteem; zijn belangrijkste functie is echter om tot expressie te komen in het weefsel, waardoor de kolonisatie van vreemde organismen zoals bacteriën wordt voorkomen.
Wat is IgE?
Immunoglobuline E of IgE is het type immunoglobuline dat het minst in het serum wordt aangetroffen. Het is goed voor minder dan 0,01% van de totale serumimmunoglobulinen. De structuur is monomeer en de zware keten is samengesteld uit het ε-type. Bovendien is het molecuulgewicht ongeveer 200.000 D. IgE heeft twee antigeenbindingsplaatsen die vergelijkbaar zijn met die van IgG.
Figuur 04: Verschillende bevestigingen van IgE
De belangrijkste functie van IgE is het activeren van allergische reacties als reactie op aandoeningen zoals astma en hooikoorts. In een breder aspect wordt IgE-activering waargenomen tijdens type I overgevoeligheidsreacties. Als reactie op antilichaam-antigeen-interactie wordt de uitscheiding van histamine bevorderd. Het heeft niet het vermogen om het complementsysteem te activeren. Het speelt ook een rol bij de verdediging tegen parasitaire infecties.
Wat is IgD?
Immunoglobuline D of IgD is ook een monomeer immunoglobuline dat slechts 2 antigeenbindingsplaatsen heeft. Het heeft het laagste molecuulgewicht, ongeveer 185.000 D. IgD is goed voor ongeveer <0,5% van de totale antilichaamconcentratie in het serum. De zware ketting is samengesteld uit het δ-type. De rol van IgD is niet erg specifiek, maar ze nemen voornamelijk deel aan het activeren van B-cellen tijdens de adaptieve immuunrespons. Ze activeren het complementsysteem niet. Ze kunnen de placenta niet passeren.
Wat zijn de overeenkomsten tussen IgG IgM IgA IgE en IgD?
- Alle zijn samengesteld uit zware ketens en lichte ketens.
- Het zijn glycoproteïnen.
- Bovendien zouden alle typen antilichaam de binding tussen antilichaam en antigeen kunnen vergemakkelijken.
- Bovendien wordt antilichaam-antigeen-binding vergemakkelijkt door de aanwezigheid van antigeen-bindingsplaatsen in alle antilichamen.
- Ze zijn aanwezig in het serum.
- Alle nemen deel aan het activeren van adaptieve immuunreacties.
- Alle antilichamen konden worden gedetecteerd met behulp van immuuntechnieken zoals Radio Immuno Assay (RIA) of Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA).
- Ze spelen een belangrijke rol in diagnostiek en pathologie.
Wat is het verschil tussen IgG IgM IgA IgE en IgD?
Het belangrijkste verschil tussen IgG IgM IgA IgE en IgD is het type zware keten dat elk antilichaamtype bezit. IgG heeft het γ-type zware keten; IgM heeft het μ-type zware keten; IgA heeft een α type zware keten; IgE heeft ε type zware keten en IgD heeft δ type zware keten. Bovendien variëren hun structurele rangschikkingen ook, wat resulteert in gevarieerde molecuulgewichten voor elk type antilichaam. Bovendien varieert ook de manier waarop elk antilichaam werkt. Terwijl IgG en IgM het complementsysteem kunnen activeren, zijn de andere typen antilichamen daartoe niet in staat. Bovendien kan alleen IgG de placenta passeren.
De onderstaande infographic presenteert de verschillen tussen IgG IgM IgA IgE en IgD in tabelvorm voor zij aan zij vergelijking.
Samenvatting – IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD
Antilichamen zijn afgeleid van B-cellen en spelen een belangrijke rol bij adaptieve immuniteit. Er zijn vijf hoofdklassen van antilichamen die voornamelijk verschillen op basis van het type zware keten dat ze bezitten. IgG IgM IgA IgE en IgD hebben respectievelijk γ, μ, α, ε en typen zware ketens. Bovendien verschillen ze ook in hun structuren, aangezien IgG, IgE en IgD monomere structuren bereiken, IgM een pentamere structuur bereikt en IgA een dimere structuur bereikt. De manier waarop ze de immuunreacties activeren, verschilt ook tussen verschillende klassen van antilichamen. IgG en IgM zijn in staat het complementsysteem te activeren, maar de andere typen niet. Dit is dus de samenvatting van het verschil tussen IgG IgM IgA IgE en IgD.
