Collageen vs Elastine
Bindweefsels zijn belangrijk voor het binden en verbinden van andere weefsels in het lichaam. Ze bieden ook kracht, ondersteuning en vorm aan de weefsels. Het bindweefsel is een systeem waarin cellen verspreid zijn over een extracellulaire matrix. Naast cellen zijn ook de onoplosbare eiwitvezels ingebed in de matrix. De matrix wordt de grondsubstantie genoemd. Deze weefsels zijn wijd verspreid in het lichaam, matrixbot, pezen en ligamenten en kraakbeen. Het bindweefsel bestaat uit vier basisweefsels, collageen, elastine, proteoglycanen en glycoproteïnen.
Bron: Ruth Lawson, Otago Polytechnic, en.wikibooks
Collageen
Collageen is het meest voorkomende eiwit in bindweefsel. Het biedt een grote treksterkte en houdt de cellen bij elkaar. Bovendien helpt het om de cellen uit te lijnen, waardoor proliferatie en differentiatie van cellen mogelijk is. Tropocollageen is de structurele basiseenheid van collageen dat uit α-ketens bestaat. Elke α-keten bestaat uit drie polypeptide-ketens die om elkaar heen draaien in een drievoudige helix om een touwachtige structuur te vormen. Er zijn waterstofbruggen tussen de polypeptideketens om ze stevig vast te houden. Elk van deze polypeptideketens is even lang en bevat ongeveer 1000 aminozuren residuen. Verschillende drievoudige spiraalvormige combinaties van polypeptiden in α-ketens resulteren in meerdere soorten collageen bij mensen die weefsels verbinden (19 soorten collageen zijn tot nu toe geïdentificeerd). De meest voorkomende soorten collageen zijn verdeeld in huid, pezen, botten, koma, gewrichtskraakbeen, tussenwervelschijf, foetale huid, cardiovasculair systeem, placenta enz. De cross-links zijn belangrijk om een hoge treksterkte in collageen. Er zijn drie soorten inter- of intramoleculaire verknopingen die betrokken zijn om de collageenvezels te stabiliseren; ze zijn aldolcondensatie, Schiff-base en lysinonorleucine.
Bron: wikicommons
Elastine
Elastine bestaat uit een basissubeenheid genaamd tropoelastine, die ongeveer 800 aminozuurresiduen bevat. De verknopingen van elastine zijn complexer dan die van collagenen. Desmosine is het belangrijkste type cross-links dat in elastine wordt aangetroffen. Ze worden gevormd door de condensatie van de allysineresten met lysine. Elastine komt vaak voor met collageen in bindweefsel. Het is een rubberachtig eiwit, zodat het zich kan uitrekken tot meerdere keren hun lengte en terug kan keren naar hun oorspronkelijke vorm en lengte wanneer de spanning wordt opgeheven. Vanwege deze eigenschap wordt het grotendeels aangetroffen in de weefsels die zijn geassocieerd met longen, bloedvaten en ligamenten, die grote expansies ondergaan. Daarnaast worden ze ook in kleine hoeveelheden aangetroffen op plaatsen zoals huid, oorkraakbeen en verschillende andere weefsels.
Wat is het verschil tussen collageen en elastine?
• Er is maar één genetisch type elastine, terwijl er veel verschillende genetische typen collageen zijn.
• Elastine heeft voldoende capaciteit om uit te rekken en vervolgens terug te deinzen, terwijl collageen niet zo'n capaciteit heeft om uit te rekken.
• De primaire structuur van collageen heeft herhalende (Gly-X-Y) sequenties, terwijl er in elastine geen dergelijke herhalende (Gly-X-Y) sequenties zijn.
• In tegenstelling tot collageen is er geen vorming van drievoudige helix in elastine.
• Hydroxylysine is aanwezig in collageen, terwijl het afwezig is in elastine.
• Geglycosyleerd hydroxylysine is aanwezig in collageen, terwijl het afwezig is in elastine.
• De belangrijkste cross-links gevormd in collageen zijn intramoleculaire aldol-cross-links, terwijl die in elastine intramoleculaire desmosine-cross-links zijn.
