Het belangrijkste verschil tussen calmoduline en troponine C is dat calmoduline kan binden met alleen calciumionen, terwijl troponine C kan binden met zowel calcium- als magnesiumionen.
Calmoduline en troponine C zijn eiwitten in eukaryoten. Beide werken als calciumbindende boodschapper-eiwitten. Wat nog belangrijker is, is dat calmoduline alleen met calcium kan binden, terwijl troponine C kan binden met zowel calcium als magnesium.
Wat is Calmodulin?
Calmodulin verwijst naar het calcium-gemoduleerde eiwit. Het is te vinden in alle eukaryote cellen. Het kan ook fungeren als een multifunctioneel intermediair calciumbindend eiwit. Dit eiwit fungeert als een intercellulair doelwit voor secundaire boodschapper-calciumionen. Bovendien is voor de activering van het calmoduline-eiwit de binding van de secundaire boodschapper-calciumionen noodzakelijk. Als het eenmaal is geactiveerd, kan het fungeren als onderdeel van de calciumsigna altransductieroute.
Figuur 01: Calmodulin
Als we kijken naar de structuur van dit eiwit, is het een klein eiwit met ongeveer 148 aminozuren. Het heeft ongeveer twee bolvormige gebieden. Elk van deze regio's bevat twee EF-handmotieven die kunnen binden met de calciumionen. Er is een flexibel linkergebied tussen deze bolvormige gebieden. Daarom heeft het calmodulinemolecuul vier plaatsen voor calciumionbinding.
Bovendien kan het calmoduline-eiwit binden met een verscheidenheid aan doelmoleculen. Daarom is het erg belangrijk om flexibiliteit in dit eiwit te hebben. Door de generieke vorm van de niet-polaire groeven in de bindingsplaatsen kan het binden met een verscheidenheid aan doelen.
Wat is troponine C?
Troponine C is een eiwit dat deel uitmaakt van het troponinecomplex. Er zijn vier EF-motieven in het troponine C-molecuul voor de binding van calciumionen. Bovendien komt dit eiwit voor als component in dunne filamenten in combinatie met actine en tropomyosine.
Een troponine C-molecuul bevat twee lobben: N-lob en C-lob. De C-lob is belangrijk als een structurele component en helpt bij de binding aan het N-domein van het troponine I. Ook kan de C-lob zich binden met calciumionen of magnesiumionen. De N-lob bindt echter alleen met calciumionen. Het is de regulerende kwab van dit eiwit en na afwachten met een calciumion kan het binden met het C-domein van het troponine I.
Figuur 02: Structuur en binding van troponine C
Er zijn twee subtypes van troponine C als langzame troponine en snelle troponine. Bovendien zijn er ook een aantal mutaties voor dit eiwit. Deze mutaties kunnen structurele veranderingen van troponine C veroorzaken en ook in de binding van calcium- en magnesiumionen. Deze mutaties kunnen afwijkingen in spiercontracties veroorzaken.
Wat is het verschil tussen calmoduline en troponine C?
Calmoduline en troponine C zijn eiwitten in eukaryoten. Beide eiwitten hebben vier EF-handmotieven die kunnen binden met calcium- (en/of magnesium-)ionen. Het belangrijkste verschil tussen calmoduline en troponine C is echter dat calmoduline kan binden met alleen calciumionen, terwijl troponine C kan binden met zowel calcium- als magnesiumionen.
Hieronder infographic vat het verschil tussen calmoduline en troponine C samen.
Samenvatting – Calmodulin vs Troponin C
Calmoduline en troponine C zijn eiwitten in eukaryoten. Het belangrijkste verschil tussen calmoduline en troponine C is dat calmoduline kan binden met alleen calciumionen, terwijl troponine C kan binden met zowel calcium- als magnesiumionen.
