Het belangrijkste verschil tussen homodimeer en heterodimeer is dat homodimeer een eiwit is dat is gemaakt van twee identieke eiwitten, terwijl heterodimeer een eiwit is dat is gemaakt van twee verschillende eiwitten.
Eiwit is een biomolecuul dat is samengesteld uit aminozuurketens. Een eiwitdimeer is een quaternaire eiwitstructuur gevormd door de vereniging van twee eiwitmonomeren of twee aminozuurketens. Over het algemeen binden ze met elkaar door niet-covalente bindingen. Eiwitdimeren zijn ofwel homodimeren of heterodimeren. Een homodimeer heeft twee identieke eiwitten die niet-covalent zijn gebonden. Heterodimeer heeft twee verschillende eiwitten die aan elkaar zijn gebonden. Deze eiwitdimeerinteractie is belangrijk bij regulatie en katalyse.
Wat is een homodimeer?
Homodimeer is een type eiwitdimeer dat is samengesteld uit twee identieke monomeren. De monomeren binden met niet-covalente bindingen. Over het algemeen zijn er 18 gemiddelde aantallen H-bindingen in homodimeren. Bovendien is de correlatiecoëfficiënt tussen H-bindingen en grensvlakresiduen in homodimeer 0,85. Verder is het maximale aantal H-bindingen per grensvlakresidu van homodimeer 0,44. Niet alleen dat, maar er zijn ook meer intermoleculaire H-bindingen in homodimeren. De dichtheid van H-bindingen per grensvlakresidu is echter lager in homodimeren.
Figuur 01: Homodimeer
Bij het overwegen van voorbeelden voor homodimeren, zijn de klasse 1-RNA's homodimeren. In dit homodimeer is het R1-eiwit verantwoordelijk voor de reductie van nucleotiden, terwijl het R2-eiwit verantwoordelijk is voor de behuizing van de di-ijzer-tyrosyl-array. Een ander eiwithomodimeer is thyroglobuline geproduceerd door de schildklier. Xanthine-oxidase en etanercept zijn ook eiwithomodimeren.
Wat is een heterodimeer?
Het heterodimeer is een type eiwitdimeer gecomplexeerd uit twee niet-identieke monomeren. Met andere woorden, een heterodimeer is een eiwit dat is samengesteld uit twee verschillende eiwitmonomeren. Over het algemeen zijn er 12 gemiddelde aantallen H-bindingen in heterodimeren. Bovendien is de correlatiecoëfficiënt tussen H-bindingen en grensvlakresiduen in heterodimeer 0,83. Verder is het maximale aantal H-bindingen per grensvlakresidu van het heterodimeer 0,65. In vergelijking met homodimeren zijn er minder intermoleculaire H-bindingen in heterodimeren. De dichtheid van H-bindingen per grensvlakresidu is echter hoger in heterodimeren.
Figuur 02: Heterodimeer
Enzym reverse transcriptase is een heterodimeer dat is samengesteld uit twee verschillende aminozuurketens. Een ander voorbeeld van een heterodimeer zijn opioïde receptoren. Bovendien is tubuline een heterodimeer eiwit.
Wat zijn de overeenkomsten tussen homodimeer en heterodimeer?
- Homodimeer en heterodimeer zijn twee soorten eiwitdimmers.
- Beide hebben twee monomeren.
- Het zijn quaternaire eiwitstructuren.
- Dimeren komen veel voor bij katalyse en regulering.
Wat is het verschil tussen homodimeer en heterodimeer?
Homodimeer is een eiwitdimeer dat is samengesteld uit twee identieke eiwitmonomeren, terwijl heterodimeer een eiwitdimeer is dat is samengesteld uit twee verschillende eiwitmonomeren. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen homodimeer en heterodimeer. Verder zijn er 18 gemiddelde aantallen H-bindingen in homodimeren, terwijl er 12 gemiddelde aantallen H-bindingen in heterodimeren zijn.
Bovendien is een ander verschil tussen homodimeer en heterodimeer dat de correlatiecoëfficiënt tussen H-bindingen en grensvlakresiduen 0,85 is in homodimeren, terwijl deze 0,83 is in heterodimeren.
De onderstaande infographic van het verschil tussen homodimeer en heterodimeer toont meer vergelijkingen tussen beide dimeren.
Samenvatting – Homodimeer versus heterodimeer
Eiwitdimeren komen veel voor bij katalyse en regulatie. Het kunnen homodimeren of heterodimeren zijn. Homodimeren zijn samengesteld uit twee identieke eiwitmonomeren. Daarentegen zijn heterodimeren samengesteld uit twee niet-identieke eiwitmonomeren. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen homodimeer en heterodimeer.
