Aminozuur versus proteïne
Aminozuren en eiwitten zijn organische moleculen die overvloedig aanwezig zijn in levende systemen.
Aminozuur
Aminozuur is een eenvoudig molecuul gevormd met C, H, O, N en kan S zijn. Het heeft de volgende algemene structuur.
Er zijn ongeveer 20 veel voorkomende aminozuren. Alle aminozuren hebben een –COOH, -NH2 groepen en een –H gebonden aan een koolstof. De koolstof is een chirale koolstof en alfa-aminozuren zijn de belangrijkste in de biologische wereld. D-aminozuren komen niet voor in eiwitten en maken geen deel uit van het metabolisme van hogere organismen. Verschillende zijn echter belangrijk in de structuur en het metabolisme van lagere levensvormen. Naast gewone aminozuren zijn er een aantal niet-eiwit afgeleide aminozuren, waarvan vele ofwel metabolische tussenproducten zijn of delen van niet-eiwit biomoleculen (ornithine, citrulline). De R-groep verschilt van aminozuur tot aminozuur. Het eenvoudigste aminozuur waarbij de R-groep H is, is glycine. Volgens de R-groep kunnen aminozuren worden onderverdeeld in alifatische, aromatische, niet-polaire, polair, positief geladen, negatief geladen of polair ongeladen, enz. Aminozuren aanwezig als zwitter-ionen in de fysiologische pH 7,4. Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Wanneer twee aminozuren samenkomen om een dipeptide te vormen, vindt de combinatie plaats in een -NH2 groep van het ene aminozuur met de –COOH-groep van een ander aminozuur. Een watermolecuul wordt verwijderd en de gevormde binding staat bekend als een peptidebinding.
Eiwit
Eiwitten zijn een van de belangrijkste soorten macromoleculen in levende organismen. Eiwitten kunnen worden onderverdeeld in primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire eiwitten, afhankelijk van hun structuur. De volgorde van aminozuren (polypeptide) in een eiwit wordt een primaire structuur genoemd. Wanneer polypeptidestructuren in willekeurige rangschikkingen vouwen, staan ze bekend als secundaire eiwitten. In tertiaire structuren hebben eiwitten een driedimensionale structuur. Wanneer enkele driedimensionale eiwitgroepen aan elkaar binden, vormen ze de quaternaire eiwitten. De driedimensionale structuur van eiwitten hangt af van de waterstofbruggen, disulfidebindingen, ionische bindingen, hydrofobe interacties en alle andere intermoleculaire interacties binnen aminozuren. Eiwitten spelen verschillende rollen in levende systemen. Ze nemen deel aan het vormen van structuren. Spieren hebben bijvoorbeeld eiwitvezels zoals collageen en elastine. Ze worden ook aangetroffen in harde en stijve structurele delen zoals nagels, haren, hoeven, veren, enz. Verdere eiwitten worden gevonden in bindweefsels zoals kraakbeen. Naast de structurele functie hebben eiwitten ook een beschermende functie. Antilichamen zijn eiwitten en ze beschermen ons lichaam tegen vreemde infecties. Alle enzymen zijn eiwitten. Enzymen zijn de belangrijkste moleculen die alle metabolische activiteiten regelen. Verder nemen eiwitten deel aan celsignalering. Eiwitten worden geproduceerd op ribosomen. Eiwitproducerend signaal wordt doorgegeven aan het ribosoom vanuit de genen in DNA. De benodigde aminozuren kunnen uit de voeding komen of kunnen in de cel worden gesynthetiseerd. Eiwitdenaturatie resulteert in de ontvouwing en desorganisatie van de secundaire en tertiaire structuren van de eiwitten. Dit kan te wijten zijn aan hitte, organische oplosmiddelen, sterke zuren en basen, detergenten, mechanische krachten, enz.
Wat is het verschil tussen aminozuur en eiwit?
• Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten.
• Aminozuren zijn kleine moleculen met een kleine molmassa. Daarentegen zijn eiwitten macromoleculen, waarbij de molaire massa meer dan duizend keer groter kan zijn dan die van een aminozuur.
• Er zijn meer soorten eiwitten dan aminozuren. Vanwege de manier waarop de basische 20 aminozuren zijn gerangschikt, kan dit aanleiding geven tot een groot aantal eiwitten.
