Lock vs Key vs Induced Fit
Enzymen staan bekend als biologische katalysatoren, die worden gebruikt in bijna elke cellulaire reactie, in organismen. Ze kunnen de snelheid van een biochemische reactie verhogen, zonder dat het enzym door de reactie zelf verandert. Door zijn herbruikbaarheid kan zelfs een kleine concentratie van een enzym zeer effectief zijn. Alle enzymen zijn eiwitten en bolvormig. Echter, net als alle andere katalysatoren, veranderen deze biologische katalysatoren de uiteindelijke hoeveelheid producten niet en kunnen ze geen reacties laten plaatsvinden. In tegenstelling tot de andere normale katalysator, katalyseren enzymen slechts één type omkeerbare reactie, de zogenaamde reactiespecifieke. Omdat de enzymen eiwitten zijn; ze kunnen werken binnen een bepaald temperatuur-, druk- en pH-bereik. De meeste enzymen katalyseren reacties door een reeks ‘enzym-substraatcomplexen’ te maken. In deze complexen bindt het substraat het sterkst aan enzymen die overeenkomen met de overgangstoestand. Deze toestand heeft de laagste energie; daarom is het stabieler dan de overgangstoestand van een niet-gekatalyseerde reactie. Bijgevolg vermindert een enzym de activeringsenergie van de biologische reactie, die het katalyseert. Er worden twee hoofdtheorieën gebruikt om uit te leggen hoe enzym-substraatcomplexen worden gevormd. Ze zijn de lock-and-key-theorie en de theorie van geïnduceerde fit.
Lock-and-Key-model
Enzymen hebben een zeer precieze vorm, waaronder een spleet of zak die actieve sites worden genoemd. In deze theorie past het substraat in een actieve site zoals een sleutel in een slot. Voornamelijk ionische bindingen en waterstofbruggen houden het substraat op de actieve plaatsen om het enzym-substraatcomplex te vormen. Als het eenmaal is gevormd, katalyseert het enzym de reactie door te helpen het substraat te veranderen, door het uit elkaar te splitsen of door stukken samen te voegen. Deze theorie hangt af van het precieze contact dat wordt gemaakt tussen de actieve plaatsen en het substraat. Daarom is deze theorie misschien niet helemaal correct, vooral als het gaat om de willekeurige beweging van substraatmoleculen.
Induced-Fit-model
In deze theorie verandert de actieve plaats van vorm om een substraatmolecuul te omhullen. Het enzym neemt, na binding met een bepaald substraat, zijn meest effectieve vorm aan. Daarom wordt de vorm van het enzym beïnvloed door het substraat, zoals de vorm van een handschoen wordt beïnvloed door de hand die het draagt. Dan vervormt het enzymmolecuul op zijn beurt het substraatmolecuul, waardoor de bindingen worden gespannen en het substraat minder stabiel wordt, waardoor de activeringsenergie van de reactie wordt verlaagd. Omdat de activeringsenergie laag is, vindt de reactie met grote snelheid plaats onder vorming van de producten. Nadat de producten zijn vrijgegeven, keert de activeringsplaats van het enzym terug naar zijn oorspronkelijke vorm en bindt het aan het volgende substraatmolecuul.
Wat is het verschil tussen Lock-and-Key en Induced-Fit?
• Induced-fit theorie is een aangepaste versie van lock-and-key theorie.
• In tegenstelling tot de Lock-and-key-theorie, is de theorie van geïnduceerde fit niet afhankelijk van het precieze contact dat wordt gemaakt tussen de actieve site en het substraat.
• In de theorie van Induced-fit wordt de vorm van het enzym beïnvloed door het substraat, terwijl in de Lock-and-key-theorie de vorm van het substraat wordt beïnvloed door het enzym.
• In de Lock-and-key-theorie hebben de actieve sites een precieze vorm, terwijl in de Induced-fit-theorie de actieve site aanvankelijk geen precieze vorm heeft, maar later wordt de vorm van de site gevormd volgens het substraat, die gaat binden.
