Het belangrijkste verschil tussen cysteïne en serine is dat cysteïne een zwavelhoudend aminozuur is, terwijl serine geen zwavelhoudend aminozuur is.
Cysteïne en serine zijn proteïnogene aminozuren, wat betekent dat deze aminozuren belangrijke structurele componenten in eiwitten zijn. Cysteïne en serine chemische structuren verschillen van elkaar volgens een enkel atoom waarbij cysteïne een zuurstofatoom bevat in de -OH-groep, terwijl serine een zwavelatoom bevat in plaats van het zuurstofatoom.
Wat is cysteïne?
Cysteïne is een aminozuur dat semi-essentieel is voor ons lichaam en heeft de chemische formule HOOC-CH-(NH2)-CH 2SH. Het is een soort proteïnogeen aminozuur. Het heeft een thiolzijketen die vaak deelneemt aan enzymatische reacties in de vorm van een nucleofiel. Deze thiolgroep wordt onderworpen aan oxidatie en vormt het disulfidederivaat van het cysteïnemolecuul. Dit disulfidederivaat speelt een belangrijke rol in veel eiwitten als structurele componenten. Bovendien is cysteïne nuttig als voedingsadditief (het E-nummer is E920).
Figuur 01: De chemische structuur van cysteïnemolecuul
In geïsoleerde toestand verschijnt cysteïne als witte kristallen of poeder dat in water oplosbaar is. Net als de meeste andere aminozuren komt cysteïne ook voor als een zwitterion. Bovendien vertoont deze verbinding chiraliteit waarbij L-cysteïne vaker voorkomt dan D-isomeer.
We kunnen cysteïne en zijn derivaten vinden in voedsel. Cysteinyl kan bijvoorbeeld worden gevonden in eiwitrijk voedsel. Hoewel we het een semi-essentieel aminozuur noemen, is het essentieel voor zuigelingen, ouderen en mensen met bepaalde stofwisselingsstoornissen. Als er voldoende methionine in het lichaam aanwezig is, kan het lichaam zelf voldoende cysteïne aanmaken. Enkele van de biologische functies van cysteïne zijn onder meer optreden als voorloper van het antioxidant glutathion, als voorloper van ijzerzwavelclusters, bij metaalionbinding, rol in eiwitstructuur, enz.
Wat is Serine?
Serine is een alfa-aminozuur met de chemische formule C3H7NO3. Het is belangrijk bij de biosynthese van eiwitten. Deze verbinding bevat een alfa-aminogroep en een zijketen die een hydroxymethylgroep bevat. Deze zijgroep maakt van het aminozuur een polair aminozuur. Het wordt beschouwd als een niet-essentieel aminozuur omdat het lichaam het normaal kan synthetiseren. De codons die voor dit aminozuur kunnen coderen, zijn UCU, UCC, UCA, UCG, AGU en AGC.
Serine is een natuurlijk voorkomend proteïnogeen aminozuur. Het L-isomeer van serine is echter de meest voorkomende vorm. Glycine en sommige andere metabolieten kunnen dit aminozuur in het lichaam produceren; daarom is het niet essentieel om serine van buitenaf in te nemen. Wanneer geïsoleerd, verschijnt serine als witte kristallen of een wit poeder.
Figuur 02: De industriële productieroute voor serine
Er zijn verschillende belangrijke biologische functies van serine, waaronder het gebruik van serine in het metabolisme van purines en pyrimidines, katalytische functie in veel enzymen, als bestanddeel in eiwitten, als signaalcomponent, smaaksensatie, enz.
Wat is het verschil tussen cysteïne en serine?
Cysteïne en serine zijn proteïnogene aminozuren. Het belangrijkste verschil tussen cysteïne en serine is dat cysteïne een zwavelhoudend aminozuur is, terwijl serine geen zwavelhoudend aminozuur is. Ze hebben ook iets andere chemische structuren waarbij er een -OH-groep in cysteïne is in plaats van -SH-groep in serine.
De volgende infographic geeft een overzicht van de verschillen tussen cysteïne en serine in tabelvorm voor zij aan zij vergelijking.
Samenvatting – Cysteïne versus serine
Cysteïne en serine zijn proteïnogene aminozuren, wat betekent dat deze aminozuren belangrijke structurele componenten in eiwitten zijn. Het belangrijkste verschil tussen cysteïne en serine is dat cysteïne een zwavelhoudend aminozuur is, terwijl serine geen zwavelhoudend aminozuur is.
