Het belangrijkste verschil tussen eiwitsubeenheid en domein is dat een eiwitsubeenheid een afzonderlijke polypeptideketen is van een eiwit dat samengaat met andere polypeptideketens om een eiwitcomplex te vormen, terwijl een eiwitdomein een aangrenzend gebied van de polypeptideketen is van een eiwit dat vaak onafhankelijk vouwt tot een compacte, lokale en semi-onafhankelijke eenheid.
Eiwitsubeenheid en domein zijn zeer belangrijke onderdelen van een multimeer eiwit. Eiwitten zijn polymeren gemaakt van polypeptiden. Elke polypeptideketen is opgebouwd uit een monomeer dat bekend staat als een aminozuur. Een complex eiwit bevat verschillende structurele eenheden zoals subeenheden, domeinen, motief en vouw. Deze structurele eenheden van een complex eiwit zijn uiterst belangrijk voor zijn structuur en uiteindelijk voor zijn functie.
Wat is een eiwitsubeenheid?
Een eiwitsubeenheid is een afzonderlijke polypeptideketen van een eiwit die samengaat met andere polypeptideketens om een eiwitcomplex te vormen. In de structurele biologie is een eiwitsubeenheid een enkel eiwitmolecuul dat samengaat met andere eiwitmoleculen om een eiwitcomplex te vormen. Natuurlijk voorkomende eiwitten hebben een relatief klein aantal subeenheden, zoals hemoglobine en DNA-polymerase. Daarom worden ze oligomeer genoemd. Andere eiwitten bestaan uit een groot aantal subeenheden, dus worden ze beschreven als multimeer. Microtubuli en andere cytoskeleteiwitten zijn bijvoorbeeld multimeer. De subeenheden van multimeer eiwit kunnen identiek (homoloog) of totaal verschillend (heteroloog) zijn.
Figuur 01: Eiwitsubeenheid
In sommige multimere eiwitten kan één subeenheid een katalytische subeenheid zijn. Aan de andere kant is de andere een regulerende subeenheid. De functie van de katalytische subeenheid katalyseert de enzymatische reactie, terwijl de functie van de regulerende subeenheid de activiteit ervan faciliteert of remt. Een enzym dat bij assemblage uit zowel katalytische als regulerende subeenheden bestaat, wordt gewoonlijk een holo-enzym genoemd. Het enzym klasse I fosfoinositide 3-kinase heeft bijvoorbeeld een katalytische p110-subeenheid en een p85-regulerende subeenheid. Bovendien moet een eiwit voor elke subeenheid één gen hebben. Dit komt omdat een subeenheid bestaat uit een afzonderlijke polypeptideketen die één coderend gen heeft.
Wat is een eiwitdomein?
Een eiwitdomein is een aangrenzend gebied van de polypeptideketen van een eiwit dat vaak onafhankelijk vouwt tot compacte, lokale en semi-onafhankelijke eenheden. Het domein van een eiwit is ook bekend als een gebied van de polypeptideketen van eiwit dat zelfstabiliserend is en onafhankelijk van de rest vouwt. Ze zijn een afzonderlijke structurele en functionele eenheid in een eiwit. Normaal gesproken zijn domeinen verantwoordelijk voor een specifieke functie of een interactie die bijdraagt aan de algemene rol van het eiwit. Het SH3-domein is bijvoorbeeld ongeveer 50 aminozuurresiduen. Ze komen voor in een breed scala aan eiwitten, waaronder adapter-eiwitten, fosfatidylinositol3-kinasen, fosfolipasen en myosinen. Deze SH3-domeinen zijn betrokken bij eiwit-eiwit interacties.
Figuur 02: Eiwitdomeinen
De domeinen variëren in lengte van 50 aminozuren tot 250 aminozuren. De kortste domeinen, zoals zinkvinger, worden gestabiliseerd door metaalionen en disulfidebruggen. Een domein produceert vaak functionele eenheden zoals het calciumbindende EF-handdomein van calmoduline. Bovendien kunnen domeinen door middel van genetische manipulatie worden uitgewisseld tussen het ene eiwit naar het andere om chimere eiwitten te maken.
Wat zijn de overeenkomsten tussen eiwitsubeenheid en domein?
- Eiwitsubeenheid en domein zijn structurele eenheden van een multimeer eiwit.
- Beide zijn opgebouwd uit aminozuren.
- Ze zijn verbonden met de term "polypeptideketen".
- Bovendien zijn ze beide extreem belangrijk voor de algemene functie van het eiwit.
Wat is het verschil tussen eiwitsubeenheid en domein?
Een eiwitsubeenheid is een afzonderlijke polypeptideketen van een eiwit die samengaat met andere polypeptideketens om een eiwitcomplex te vormen. Aan de andere kant is een eiwitdomein een aangrenzend gebied van de polypeptideketen van een eiwit dat vaak onafhankelijk vouwt tot compacte, lokale en semi-onafhankelijke eenheden. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen eiwitsubeenheid en domein. Bovendien is een eiwitsubeenheid groter dan een eiwitdomein.
De volgende tabel vat het verschil tussen eiwitsubeenheid en domein in tabelvorm samen.
Samenvatting – Eiwitsubeenheid versus domein
De bouwstenen van eiwitten zijn aminozuren. Eiwitten worden gevormd door de condensatie van aminozuren. Eiwitstructuren variëren in grootte van tientallen tot enkele duizenden aminozuren. Een eiwitstructuur wordt gestabiliseerd door niet-covalente interacties zoals waterstofbruggen, ionische bindingen, Van der Waals-krachten, hydrofobe bindingen en covalente interacties zoals disulfidebindingen. Een complex eiwit bevat verschillende structurele eenheden zoals subeenheden, domeinen, motief en vouw. Een eiwitsubeenheid is een afzonderlijke polypeptideketen van een eiwit die samengaat met andere polypeptideketens om een eiwitcomplex te vormen. Aan de andere kant is het eiwitdomein een gebied van de polypeptideketen van eiwit dat zelfstabiliserend is en onafhankelijk van de rest vouwt. Dit is dus de samenvatting van het verschil tussen eiwitsubeenheid en domein.
