Belangrijk verschil - Affiniteit versus Avidity
Antilichaamantigeeninteractie is een cruciale interactie in cellen om te reageren tegen infecties. Antigenen zijn de vreemde deeltjes die de gastheercellen binnendringen. Ze zijn voornamelijk samengesteld uit polysachariden of glycoproteïnen en hebben bijzondere vormen. De interactie tussen antigeen en antilichaam vindt plaats volgens de juiste binding van de twee partijen door de niet-covalente bindingen zoals waterstofbruggen, van der Waals-bindingen, enz. Deze interactie is omkeerbaar. Affiniteit en aviditeit zijn twee parameters die de sterkte van de antigeen-antilichaam-interactie in de immunologie meten. Het belangrijkste verschil tussen affiniteit en aviditeit is dat affiniteit de maat is voor de sterkte van individuele interactie tussen een epitoop en één bindingsplaats van het antilichaam, terwijl aviditeit de maat is voor de algehele bindingen tussen antigene determinanten en antigeenbindingsplaatsen van het multivalente antilichaam. Affiniteit is een factor die de aviditeit van de antigeen-antilichaaminteractie beïnvloedt.
Wat is affiniteit?
De affiniteit is een maat voor de interactie tussen een antigeenbindingsplaats van het antilichaam en een epitoop van het antigeen. Affiniteitswaarde weerspiegelt het netto resultaat van de aantrekkende en afstotende krachten tussen individuele epitoop en individuele bindingsplaats. Hoge affiniteitswaarde is het resultaat van een sterke interactie met meer aantrekkende krachten tussen het epitoop en de Ab-bindingsplaats. Lage affiniteitswaarde geeft de lage balans tussen aantrekkende en afstotende krachten aan.
De affiniteit van monoklonale antilichamen kan gemakkelijk worden gemeten, omdat ze een enkele epitoop hebben en homogeen zijn. Polyklonale antilichamen beoordelen een gemiddelde affiniteitswaarde vanwege hun heterogene aard en hun verschillen in de affiniteiten voor de verschillende antigene epitopen.
Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) is een nieuwe techniek in de farmacologie die wordt gebruikt om de affiniteit van de antilichamen te meten. Het resulteert in nauwkeurigere, handigere en informatieve gegevens voor het bepalen van de affiniteit. Antilichamen met hoge affiniteit binden snel met epitoop en maken een sterke binding die aanhoudt tijdens de immunologische tests, terwijl antilichamen met lage affiniteit de interactie oplossen en niet worden gedetecteerd door de tests.
Wat is Avidity?
De aviditeit van een antilichaam is een maat voor de algehele sterkte van de binding tussen de antigenen en het antilichaam. Het hangt af van verschillende factoren, zoals affiniteit van het antilichaam voor het antigeen, de valentie van antigeen en antilichaam en de structurele rangschikking van de interactie. Als het antilichaam en antigeen multivalent zijn en een gunstige structurele rangschikking hebben, blijft de interactie zeer sterk vanwege de hoge aviditeit. Avidity heeft altijd een hogere waarde dan de optelling van de individuele affiniteiten.
De meeste antigenen zijn multimeer en de meeste antilichamen zijn multivalentie. Daarom blijven de meeste antigeen-antilichaaminteracties sterk en stabiel vanwege de hoge aviditeit van het antigeen-antilichaamcomplex.
Figuur01: Affiniteit en aviditeit van een antilichaam
Wat is het verschil tussen affiniteit en aviditeit?
Affiniteit versus Aviditeit |
|
| Affiniteit verwijst naar de sterkte van de interactie tussen één antigeen epitoop met één antigeenbindingsplaats van het antilichaam. | Aviditeit is de maat voor de algehele sterkte van de interactie tussen antigene epitopen met multivalentie-antilichaam. |
| Voorkomen | |
| Dit gebeurt tussen individuele epitoop en individuele bindingsplaats | Dit gebeurt tussen multivalente antigenen en antilichamen. |
| Waarde | |
| Affiniteit is de balans tussen aantrekkelijke en afstotende krachten. | Avidity kan worden beschouwd als een waarde die groter is dan de som van de individuele affiniteiten. |
Samenvatting – Affiniteit versus Aviditeit
Antigen-antilichaaminteractie is een specifieke, omkeerbare, niet-covalente interactie die belangrijk is in immunologische onderzoeken. Het is vergelijkbaar met de interactie van het enzymsubstraat. Specifiek antigeen bindt met een specifiek antilichaam. Affiniteit en aviditeit zijn twee maten van deze interactie. Affiniteit weerspiegelt de sterkte van één interactie tussen een epitoop en een antigeenbindingsplaats van het antilichaam. Avidity weerspiegelt de algehele sterkte van het antigeen-antilichaamcomplex. Dit is het verschil tussen affiniteit en aviditeit. Aviditeit is het resultaat van meerdere affiniteiten die voorkomen in één antigeen-antilichaamcomplex, aangezien de meeste antigenen en antilichamen multivalent zijn en verschillende interacties in stand houden om de binding te stabiliseren.
