Belangrijk verschil – Enzym versus co-enzym
Chemische reacties zetten een of meer substraten om in producten. Deze reacties worden gekatalyseerd door speciale eiwitten die enzymen worden genoemd. Enzymen fungeren als katalysator voor de meeste reacties zonder te worden verbruikt. Enzymen zijn gemaakt van aminozuren en hebben unieke aminozuursequenties die zijn samengesteld uit 20 verschillende aminozuren. Enzymen worden ondersteund door kleine niet-eiwit organische moleculen die cofactoren worden genoemd. Co-enzymen zijn een type co-factoren die enzymen helpen katalyse uit te voeren. Het belangrijkste verschil tussen enzym en co-enzym is dat enzym een eiwit is dat de biochemische reacties katalyseert, terwijl co-enzym een niet-eiwit organisch molecuul is dat enzymen helpt de chemische reacties te activeren en te katalyseren. Enzymen zijn macromoleculen, terwijl co-enzymen kleine moleculen zijn.
Wat is een enzym?
Enzymen zijn biologische katalysatoren van levende cellen. Het zijn eiwitten die zijn samengesteld uit honderden tot miljoenen aminozuren die aan elkaar zijn bevestigd als parels aan een touwtje. Elk enzym heeft een unieke aminozuursequentie en wordt bepaald door een specifiek gen. Enzymen versnellen bijna alle biochemische reacties in levende organismen. Enzymen hebben alleen invloed op de reactiesnelheid en hun aanwezigheid is essentieel om de chemische omzetting op gang te brengen, omdat de activeringsenergie van de reactie door enzymen wordt verlaagd. Enzymen veranderen de reactiesnelheid zonder te worden verbruikt of zonder de chemische structuur te veranderen. Hetzelfde enzym kan de omzetting van steeds meer substraten in producten katalyseren door te laten zien dat het dezelfde reactie keer op keer kan katalyseren.
Enzymen zijn zeer specifiek. Een bepaald enzym bindt aan een specifiek substraat en katalyseert een specifieke reactie. De specificiteit van het enzym wordt veroorzaakt door de vorm van het enzym. Elk enzym heeft een actieve plaats met een specifieke vorm en functionele groepen voor specifieke binding. Alleen het specifieke substraat past bij de vorm van de actieve plaats en bindt ermee. De specificiteit van de enzymsubstraatbinding kan worden verklaard door twee hypothesen, de slot- en sleutelhypothese en de geïnduceerde fit-hypothese. De slot- en sleutelhypothese geeft aan dat de overeenkomst tussen enzym en substraat specifiek is, vergelijkbaar met een slot en een sleutel. Induced fit-hypothese vertelt dat de vorm van de actieve plaats kan veranderen om te passen bij de vorm van het specifieke substraat, vergelijkbaar met handschoenen die in de hand passen.
Enzymatische reacties worden beïnvloed door verschillende factoren, zoals pH, temperatuur, enz. Elk enzym heeft een optimale temperatuurwaarde en pH-waarde om efficiënt te werken. Enzymen interageren ook met niet-eiwit-cofactoren zoals prothetische groepen, co-enzymen, activatoren, enz. om biochemische reacties te katalyseren. Enzymen kunnen worden vernietigd bij hoge temperatuur of door hoge zuurgraad of alkaliteit omdat het eiwitten zijn.
Figuur 01: Induced fit-model van enzymactiviteit.
Wat is een co-enzym?
Chemische reacties worden geholpen door niet-eiwitmoleculen die cofactoren worden genoemd. Cofactoren helpen enzymen om chemische reacties te katalyseren. Er zijn verschillende soorten cofactoren en co-enzymen zijn er één van. Co-enzym is een organisch molecuul dat wordt gecombineerd met een enzymsubstraatcomplex en helpt bij het katalyseproces van de reactie. Ze worden ook wel helpermoleculen genoemd. Ze zijn gemaakt van vitamines of afgeleid van vitamines. Daarom moeten diëten vitamines bevatten die essentiële co-enzymen leveren voor de biochemische reacties.
Co-enzymen kunnen binden met de actieve plaats van het enzym. Ze binden losjes met het enzym en helpen de chemische reactie door functionele groepen te verschaffen die nodig zijn voor de reactie of door de structurele conformatie van het enzym te veranderen. Daarom wordt binding van het substraat gemakkelijk en de reactie drijft naar de producten. Sommige co-enzymen werken als secundaire substraten en worden chemisch veranderd aan het einde van de reactie, in tegenstelling tot enzymen.
Co-enzymen kunnen geen chemische reactie katalyseren zonder een enzym. Ze helpen enzymen actief te worden en hun functies uit te voeren. Zodra het co-enzym zich bindt met het apo-enzym, wordt het enzym een actieve vorm van het enzym holo-enzym en initieert de reactie.
Voorbeelden van co-enzymen zijn Adenosinetrifosfaat (ATP), Nicotinamide-adenine-dinucleotide (NAD), Flavine-adenine-dinucleotide (FAD), Co-enzym A, vitamine B1, B2 en B6, enz.
Figuur 02: Cofactorbinding met een apo-enzym
Wat is het verschil tussen enzym en co-enzym?
Enzym versus co-enzym |
|
| Enzymen zijn biologische katalysatoren die chemische reacties versnellen. | Co-enzymen zijn organische moleculen die enzymen helpen de chemische reacties te katalyseren. |
| Moleculair type | |
| Alle enzymen zijn eiwitten. | Co-enzymen zijn niet-eiwitten. |
| Wijziging door reacties | |
| Enzymen worden niet gewijzigd door de chemische reactie. | Co-enzymen worden chemisch gewijzigd als gevolg van de reactie. |
| Specificiteit | |
| Enzymen zijn specifiek. | Co-enzymen zijn niet specifiek. |
| Maat | |
| Enzymen zijn grotere moleculen. | Co-enzymen zijn kleinere moleculen. |
| Voorbeelden | |
| Amylase, proteïnase en kinase zijn voorbeelden van enzymen. | NAD, ATP, co-enzym A en FAD zijn voorbeelden van co-enzymen. |
Samenvatting – Enzym versus co-enzym
Enzymen katalyseren chemische reacties. Co-enzymen helpen enzymen om de reactie te katalyseren door enzymen te activeren en functionele groepen te verschaffen. Enzymen zijn eiwitten die zijn samengesteld uit aminozuren. Co-enzymen zijn geen eiwitten. Ze zijn voornamelijk afgeleid van vitamines. Dit zijn de verschillen tussen enzymen en co-enzymen.
