Verschil tussen Capsid en Capsomere

Inhoudsopgave:

Verschil tussen Capsid en Capsomere
Verschil tussen Capsid en Capsomere

Video: Verschil tussen Capsid en Capsomere

Video: Verschil tussen Capsid en Capsomere
Video: Viral Capsids 2024, December
Anonim

Het belangrijkste verschil tussen capside en capsomeer is dat capside de eiwitmantel is die het virale genoom omringt en beschermt, terwijl capsomeer de structurele subeenheid is van een virale capside en aggregatie van verschillende protomeren als een eenheid.

Virussen zijn intracellulaire parasieten. Ze zijn allemaal besmettelijk en veroorzaken verschillende soorten ziekten bij planten, dieren, protisten, bacteriën en schimmels. Er zijn twee hoofdcomponenten die een virus maken. Ze zijn de eiwitschil en het nucleïnezuurgenoom. Eiwitschil, ook wel capside genoemd, bestaat uit eiwitten. De belangrijkste functie van de capside is om het virale genoom te beschermen en te helpen bij het infectieproces. Een capside bestaat uit capsomeren, de structurele en morfologische subeenheden van het virale capside. Capsomeren assembleren zichzelf mooi en geven vorm aan de virale capside in elk virusdeeltje. Structureel is capsomeer een aggregatie van verschillende protomeren als een eenheid.

Wat is Capsid?

De capside is een van de twee belangrijkste componenten in een virus. Het is de eiwitmantel die het virale genoom omringt. Een capside bestaat uit verschillende oligomere structurele subeenheden van eiwitten die protomeren worden genoemd. Verschillende protomeren (5 tot 6) vormen samen individuele eiwitsubeenheden die capsomeren worden genoemd. Capsomeren zijn georganiseerd in een nauwkeurig en zeer repetitief patroon rond het nucleïnezuur. Deze capsomeren zijn de kleinste morfologische eenheden van een capside. Ze zijn alleen zichtbaar onder de elektronenmicroscoop. Een enkel virion heeft een groot aantal capsomeren.

Eiwitcapside kan in verschillende vormen worden gerangschikt. Er zijn drie basisvormen als spiraalvormig, icosaëdrisch of veelvlakkig en complexe opstelling. De meeste virussen hebben spiraalvormige of icosahedrale capside-structuren. Sommige virussen, vooral bacteriën die virussen infecteren (bacteriofagen), hebben gecompliceerde capsidestructuren. Capsomeren zijn spiraalvormig georganiseerd in spiraalvormige virussen. In icosahedrale virussen zijn capsomeren gerangschikt in 20 gelijkzijdige driehoekige vlakken.

Belangrijkste verschil - Capsid vs Capsomere
Belangrijkste verschil - Capsid vs Capsomere

Figuur 01: Capsid

Eiwitcapside vervult verschillende functies. Het beschermt vooral het genetisch materiaal van het virusdeeltje. Het helpt ook bij het overbrengen van virusdeeltjes tussen gastheerorganismen. Bovendien helpt capside bij specificiteit en virale besmettelijkheid omdat het pieken heeft. Spikes zijn glycoproteïne-uitsteeksels die kunnen binden aan bepaalde receptoren op de gastheercel.

Wat is Capsomere?

Capsomeren zijn de structurele eiwitsubeenheden van het virale capside. In feite zijn ze de morfologische subeenheden van de virale capside. Structureel gezien is een capside een verzameling capsomeren. Elke capsomeer heeft verschillende protomeren die zelf met elkaar zijn geassembleerd. Bovendien zijn capsomeren anders gerangschikt in de capside om een vorm te geven aan de virale capside. Spiraalvormig, icosaëdrisch en complex zijn drie soorten capsomer-arrangementen in virussen. De rangschikking van capsomeren is echter uniek voor een bepaald virus.

Verschil tussen Capsid en Capsomere
Verschil tussen Capsid en Capsomere

Figuur 02: Capsomere

Capsomeren voegen zich bij elkaar via intercapsomere triplexen die bestaan uit twee kopieën van het ene eiwit en een kopie van het andere. Bovendien heeft elk virus een eindig aantal capsomeren. Hepatitis B-virus heeft een icosahedrale capside met 180 capsomeren. Recombinant adenovirus heeft een capside dat 252 capsomeren bevat. Herpesvirussen hebben 162 capsomeren in hun capsiden. Enterovirus heeft 60 capsomeren in zijn capside. Evenzo hebben verschillende virussen verschillende aantallen capsomeren in hun eiwitomhulsel.

Capsomeren vervullen verschillende functies in virussen. Ze beschermen het virale genoom tegen fysieke, chemische en enzymatische schade. Bovendien zijn capsomeren belangrijk bij het introduceren van een viraal genoom in gastheren door gemakkelijk te adsorberen in de gastheerceloppervlakken.

Wat zijn de overeenkomsten tussen Capsid en Capsomere?

  • Capsid en capsomeren worden gevonden in virussen.
  • Beide zijn gemaakt van eiwitten.
  • Capsomeren zijn de morfologische eenheden van capsiden.
  • In feite zijn het de structurele subeenheden van de capside.
  • Beide structuren zijn verantwoordelijk voor het vormgeven van het virus.
  • De rangschikking van beide structuren is uniek voor elk viraal deeltje.

Wat is het verschil tussen Capsid en Capsomere?

De capside is de eiwitmantel die het nucleïnezuurgenoom van het virusdeeltje omringt. Daarentegen is capsomeer de fundamentele morfologische subeenheid van de virale capside. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen capside en capsomeer. Bovendien assembleren capsomeren zichzelf om het capside te vormen. Ondertussen assembleren protomers zichzelf om een capsomeer te vormen. Een virus heeft ook maar één capside, maar veel capsomeren in zijn capside.

Bovendien is de belangrijkste functie van de capside het beschermen van het virale genoom, maar de belangrijkste functie van de capsomeer is het maken van de capside. Daarom is dit een ander groot verschil tussen capside en capsomeer.

Verschil tussen capsid en capsomere in tabelvorm
Verschil tussen capsid en capsomere in tabelvorm

Samenvatting – Capsid vs Capsomere

Een capside is een van de twee delen van een virus. Het is de eiwitmantel die het virale genoom omringt. Maar een virale capside wordt gemaakt van capsomeren, de individuele eiwitten die uit protomeren zijn samengesteld. Capsomeren zijn dus de structurele subeenheden van het virale capside. Opstelling van capsomeren geeft vorm of symmetrie aan een bepaald virus. Dit vat dus het verschil tussen capside en capsomeer samen.

Aanbevolen: