Het belangrijkste verschil tussen eiwitdenaturatie en hydrolyse is dat bij eiwitdenaturatie een eiwit zijn driedimensionale structuur en functie verliest, terwijl bij eiwithydrolyse eiwitten voornamelijk door enzymen worden omgezet in hun individuele aminozuren.
Eiwitten zijn macromoleculen die zijn samengesteld uit aminozuren. In een eiwit zijn honderden of duizenden aminozuren aan elkaar gebonden. Om een functioneel eiwit te vormen, interageren polypeptideketens met elkaar en vormen intramoleculaire bindingen om de unieke driedimensionale structuur van het eiwit te vormen. De uiteindelijke vorm van het eiwit is energetisch het meest gunstig en stabiel. Bovendien is het biologisch actief. Er zijn duizenden chemische bindingen binnen de eiwit 3D-structuur. Sommige factoren verstoren de driedimensionale structuur of de uiteindelijke vorm van het eiwit. Daardoor verliest het eiwit zijn vorm en functie. We noemen het eiwitdenaturatie. Eiwithydrolyse breekt het eiwit in zijn individuele aminozuren. Het wordt in principe gedaan door enzymen.
Wat is eiwitdenaturatie?
Eiwitten hebben hun unieke driedimensionale vormen. De driedimensionale structuur is erg belangrijk voor een eiwit vanwege zijn specifieke functie. Door verschillende oorzaken kan eiwit echter zijn vorm en functie verliezen. Dit proces noemen we eiwitdenaturatie. Eiwitten verliezen hun vorm wanneer de binding en interactie die verantwoordelijk is voor de secundaire en tertiaire structuren van het eiwit worden verstoord. Hoge temperaturen, pH-veranderingen, bepaalde chemicaliën en blootstelling aan straling, enz., kunnen eiwitten denatureren. Bovendien kunnen eiwitten worden gedenatureerd door behandeling met alkalische of zure, oxidatie- of reductiemiddelen en bepaalde organische oplosmiddelen zoals ethanol of aceton. Ureum en guanidiniumchloride zijn de twee meest gebruikte denaturerende middelen.
Figuur 01: Eiwitdenaturatie
Eiwitdenaturatie is onomkeerbaar in extreme situaties. Zelden kan de oorspronkelijke structuur van het gedenatureerde eiwit worden geregenereerd. Als de primaire structuur en andere factoren intact zijn, is er soms een mogelijkheid van renaturatie (omgekeerde denaturatie).
Wat is eiwithydrolyse?
Eiwithydrolyse is de omzetting van eiwitten in aminozuren en peptiden. Het kan zowel enzymatisch als chemisch gebeuren. Tijdens hydrolyse worden bindingen tussen aminozuren verbroken om vrije aminozuren te vormen. Eiwithydrolyse vindt van nature plaats in organismen als gevolg van enzymen zoals pancreasproteasen, enz. Wanneer we eiwitrijk voedsel consumeren, worden ze tijdens het verteringsproces door enzymen gehydrolyseerd tot kleine peptiden.
Figuur 02: Eiwithydrolyse
Eiwithydrolyse is belangrijk omdat het isolatie van individuele aminozuren mogelijk maakt. Histidine kan bijvoorbeeld worden geïsoleerd uit rode bloedcellen. Evenzo kan cystine worden geïsoleerd uit hydrolyse van haar. In sommige gevallen, wanneer het nodig is om het totale aminozuurgeh alte in een monster te kwantificeren, moeten meerdere hydrolyseprocedures worden uitgevoerd. Zure hydrolyse is de meest gebruikelijke techniek van eiwitanalyse. Bovendien kan alkalische hydrolyse ook worden gebruikt om tryptofaan te meten. Daarom hangt de voorkeursmethode voor de hydrolyse van eiwitten af van hun bronnen.
Wat zijn de overeenkomsten tussen eiwitdenaturatie en hydrolyse?
- Eiwitdenaturatie en hydrolyse veroorzaken verandering in eiwitstructuur.
- Denaturatie gaat vaak vooraf aan hydrolyse.
- Temperatuur en pH zijn twee veelvoorkomende factoren die zowel denaturatie als hydrolyse beïnvloeden.
Wat is het verschil tussen eiwitdenaturatie en hydrolyse?
Eiwitdenaturatie zorgt ervoor dat eiwitten hun driedimensionale vorm verliezen, terwijl eiwithydrolyse vrije aminozuren en peptiden vormt. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen eiwitdenaturatie en hydrolyse. Bovendien vindt eiwitdenaturatie plaats als gevolg van hoge temperatuur, pH-veranderingen, bepaalde chemicaliën, enz. Eiwithydrolyse kan worden gedaan met behulp van enzymen en chemicaliën.
Hieronder worden meer verschillen weergegeven tussen eiwitdenaturatie en hydrolyse.
Samenvatting – Eiwitdenaturatie versus hydrolyse
Eiwitdenaturatie verwijst naar de verstoring van de secundaire of tertiaire structuur van het eiwit, met name de vernietiging van alfa-helix- en bètabladen. De primaire structuur van het eiwit blijft echter ook na de denaturatie behouden. De meest voorkomende observatie bij het denatureren van een eiwit is de precipitatie of coagulatie. Eiwithydrolyse verwijst naar de omzetting van eiwitten in hun aminozuren en peptiden. Het is een belangrijk proces bij het isoleren van individuele aminozuren. Dit vat dus het verschil samen tussen eiwitdenaturatie en hydrolyse.
