Verschil tussen endopeptidase en exopeptidase

Inhoudsopgave:

Verschil tussen endopeptidase en exopeptidase
Verschil tussen endopeptidase en exopeptidase

Video: Verschil tussen endopeptidase en exopeptidase

Video: Verschil tussen endopeptidase en exopeptidase
Video: What are Endopeptidases & Exopeptidases ? What is Carboxypeptidase and Aminopeptidase . 2024, November
Anonim

Het belangrijkste verschil tussen endopeptidase en exopeptidase is dat het endopeptidase peptidebindingen binnen de eiwitmoleculen verbreekt, terwijl het exopeptidase peptidebindingen splitst aan de uiteinden van de eiwitmoleculen.

Eiwitten zijn belangrijke macromoleculen, die essentieel zijn voor de meeste biochemische reacties die in alle organismen plaatsvinden. Verschillende aminozuren komen samen en vormen deze eiwitten. Bovendien katalyseren enzymen de hydrolyse van eiwitten terug tot aminozuren. Het zijn specifieke enzymen die proteasen of peptidasen worden genoemd. Daarom hebben ze het vermogen om peptideketens van eiwitten af te breken tot aminozuren. Bovendien kunnen peptidasen endopeptidasen of exopeptidasen zijn.

Wat is endopeptidase?

Endopeptidase is een type eiwitsplitsend enzym dat peptidebindingen binnen het eiwitmolecuul verbreekt. Als gevolg van de endopeptidasereactie splitsen eiwitten zich op in peptideketens.

Belangrijkste verschil tussen endopeptidase en exopeptidase
Belangrijkste verschil tussen endopeptidase en exopeptidase

Figuur 01: Endopeptidase – Chymotrypsine-actie

Bovendien zijn peptideketens sequenties van aminozuren. Daarom ontstaan er geen afzonderlijke aminozuren vanwege de werking van endopeptidase. Met andere woorden, endopeptidasen kunnen monomeren van eiwitten niet scheiden. Pepsine, Chymotrypsine, Thermolysine en Trypsine zijn voorbeelden voor endopeptidasen.

Wat is exopeptidase?

Exopeptidasen zijn de enzymen die het verbreken van peptidebindingen aan de uiteinden katalyseren en afzonderlijke aminozuren uit de eiwitmoleculen verwijderen.

Verschil tussen endopeptidase en exopeptidase
Verschil tussen endopeptidase en exopeptidase

Figuur 02: Exopeptidase – Carboxypeptidase

Bovendien zijn carboxypeptidase en aminopeptidase twee soorten exopeptidasen. Dipeptidase is een andere naam die wordt gebruikt om te verwijzen naar exopeptidase.

Wat zijn de overeenkomsten tussen endopeptidase en exopeptidase?

  • Beide zijn enzymen.
  • Het zijn eiwitten.
  • Endopeptidase en Exopeptidase katalyseren de hydrolyse van eiwitten. Daarom zijn het proteasen.
  • Ze worden uitgescheiden door de maag, pancreas en darmcellen.
  • Beide soorten zijn belangrijk bij de vertering van eiwitten in ons lichaam.

Wat is het verschil tussen endopeptidase en exopeptidase?

Peptidasen breken peptidebindingen in eiwitten. Endopeptidase en exopeptidase zijn twee soorten van verschillende soorten peptidasen. Endopeptidasen verbreken peptidebindingen in het molecuul, terwijl exopeptidasen peptidebindingen aan de uiteinden verbreken. Daarom zullen peptideketens ontstaan door de werking van endopeptidasen, terwijl monomeren zullen ontstaan door de werking van exopeptidasen. Enterokinase en enteropeptidase zijn synoniemen van endopeptidasen, terwijl dipeptidase een synoniem is voor exopeptidase. De volgende infographic presenteert het verschil tussen endopeptidase en exopeptidase als een zij aan zij vergelijking.

Verschil tussen endopeptidase en exopeptidase in tabelvorm
Verschil tussen endopeptidase en exopeptidase in tabelvorm

Samenvatting – Endopeptidase vs Exopeptidase

Endopeptidase en exopeptidase zijn twee soorten peptidase-enzymen. Ze splitsen peptidebindingen in eiwitmoleculen. Deze enzymen helpen bij het verteren van eiwitten in uw dieet. Maag-, pancreas- en darmcellen geven deze peptidasen af om de eiwitafbraak en de opname van voedingsstoffen te maximaliseren. Endopeptidase splitst peptidebindingen binnen de eiwitmoleculen en resulteert in peptideketens, niet de monomeren. Exopeptidase splitst peptidebindingen aan de uiteinden en resulteert in afzonderlijke aminozuren. Dit is het verschil tussen endopeptidase en exopeptidase.

Aanbevolen: