Het belangrijkste verschil tussen Km en Vmax is dat Km meet hoe gemakkelijk een enzym door het substraat kan worden verzadigd, terwijl Vmax de maximale snelheid is waarmee een enzym wordt gekatalyseerd wanneer het enzym door het substraat wordt verzadigd.
Km kan worden omschreven als de afstemming van het substraat waarbij de helft van de maximale snelheid wordt bereikt. Vmax, aan de andere kant, kan worden beschreven als de reactiesnelheid in de toestand waarin het enzym volledig verzadigd is door het substraat.
Wat is Km?
Km kan worden omschreven als de afstemming van een substraat waarbij de helft van de maximale snelheid wordt bereikt. Met andere woorden, het is de substraatconcentratie die het enzym in staat stelt de halve Vmax te bereiken. Daarom vertoont een enzym met een hoge Km een lage affiniteit voor zijn substraat. Het vereist ook een grotere concentratie van het substraat om Vmax te bereiken.
De term Km in enzymactiviteit wordt besproken onder Michaelis-Menten-kinetiek. Het is een algemeen model van enzymkinetiek. Dit model is vernoemd naar de Duitse biochemicus Leonor Michaelis en de Canadese arts Maud Menten. Dit model wordt uitgedrukt als een vergelijking.
v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])
In de bovenstaande vergelijking is Vmax de maximale snelheid die wordt bereikt door het systeem die optreedt bij de verzadigde substraatconcentratie voor een gegeven enzymconcentratie. Km is de constante van Michaelis. Als deze numeriek gelijk is aan de substraatconcentratie, dan is de reactiesnelheid de helft van de waarde van Vmax.
Bovendien wordt vaak aangenomen dat biochemische reacties met een enkel substraat de kinetiek van Michaelis-Menten vertonen, zonder dat men zich zorgen hoeft te maken over de onderliggende aannames van dit model.
Wat is Vmax?
Vmax kan worden beschreven als de reactiesnelheid in de toestand waarin het enzym volledig verzadigd is door het substraat. Deze toestand geeft aan dat alle bindingsplaatsen constant opnieuw worden bezet. Met andere woorden, Vmax is de maximale reactiesnelheid of -snelheid van een reactie die enzymatisch wordt gekatalyseerd bij de verzadiging van het enzym met zijn substraat.
Het is belangrijk om de Km en Vmax voor een bepaalde enzymatische activiteit te bepalen, omdat het kennen van deze waarden ons in staat stelt het metabolische lot van het substraat en de relatieve hoeveelheid substraat die door elke route onder verschillende omstandigheden zal gaan, te voorspellen. Een lagere waarde van Vmax geeft aan dat het enzym in suboptimale omstandigheden werkt.
Wat is het verschil tussen Km en Vmax?
De termen Km en Vmax zijn belangrijk in enzymatische kinetiek. Het belangrijkste verschil tussen Km en Vmax is dat Km meet hoe gemakkelijk het enzym door het substraat kan worden verzadigd, terwijl Vmax de maximale snelheid is waarmee een enzym wordt gekatalyseerd wanneer het enzym door het substraat wordt verzadigd.
De volgende tabel vat het verschil tussen Km en Vmax samen.
Samenvatting – Km vs Vmax
Km is de afstemming van het substraat waarbij de helft van de maximale snelheid wordt bereikt. Vmax is de reactiesnelheid in de toestand waarin het enzym volledig verzadigd is door het substraat. Het belangrijkste verschil tussen Km en Vmax is dat Km meet hoe gemakkelijk het enzym door het substraat kan worden verzadigd, terwijl Vmax de maximale snelheid is waarmee een enzym wordt gekatalyseerd wanneer het enzym door het substraat wordt verzadigd.
