Peptide versus proteïne
Aminozuren, peptiden en eiwitten worden vaak verwante termen genoemd, maar ze verschillen in hun kenmerken. Aminozuren zijn de bouwstenen van zowel peptiden als eiwitten. Aminozuur is een klein molecuul dat een aminogroep (-NH2) en een carbonzuurgroep (-COOH) bevat, die zijn gebonden aan een centraal koolstofatoom, met een extra waterstof en een zijketen (R-groep). Deze zijketen varieert tussen alle aminozuren; vandaar dat het de unieke karakters en de chemie van elk aminozuur bepa alt. Een bepaalde gensequentie wordt gebruikt om de aminozuursequentie in zowel peptiden als eiwitten te bepalen.
Peptide
Peptiden bestaan uit twee of meer aminozuren, verbonden door peptidebindingen en zijn aanwezig als lineaire ketens. De lengte van een peptide wordt bepaald door de hoeveelheid aminozuren erin. Gewoonlijk is de lengte van een peptide minder dan ongeveer 100 aminozuren.
Voorvoegsels worden gebruikt om het type peptiden in algemene terminologie te beschrijven. Als een peptide bijvoorbeeld is gemaakt van twee aminozuren, wordt het dipeptide genoemd. Zo worden drie aminozuren gecombineerd om tripeptiden op te leveren, vier aminozuren worden gecombineerd om tetrapeptiden te verkrijgen, enz. Afgezien van deze typen zijn er oligopeptiden (bestaande uit 2-20 aminozuren) en polypeptiden, die veel peptiden hebben (minder dan 100). De belangrijkste kenmerkende eigenschappen van peptiden worden bepaald door de hoeveelheid en de volgorde van aminozuren.
De primaire functie van de meeste peptiden is om effectieve communicatie mogelijk te maken door biochemische berichten van de ene plaats naar de andere in het lichaam te brengen.
Eiwit
Eiwitten zijn de meest diverse groep biologische macromoleculen. Een eiwit is samengesteld uit een of meer lange onvertakte ketens die polypeptiden worden genoemd en toch zijn de bouwstenen van eiwitten aminozuren. De volgorde van aminozuren bepa alt de belangrijkste kenmerken van een eiwit, terwijl deze aminozuurvolgorde wordt gedefinieerd door de specifieke gensequentie.
Meestal hebben eiwitten stabiele driedimensionale structuren. Deze structuren kunnen worden besproken in termen van een hiërarchie van vier niveaus; primair, secundair, tertiair en quaternair. De primaire structuur is de aminozuursequentie van een eiwit. De secundaire structuur wordt geproduceerd door waterstofbruggen te vormen tussen twee nabijgelegen aminozuren, waardoor structuren ontstaan die β-geplateerde platen worden genoemd, en spoelen die α-helices worden genoemd. De gebieden met secundaire structuur worden vervolgens verder in de ruimte gevouwen om de uiteindelijke driedimensionale structuren van het eiwit te vormen. Rangschikking van de meerdere polypeptiden in de ruimte resulteert in de quaternaire structuur van een eiwit.
De belangrijkste functies van eiwitten zijn enzymkatalyse, verdediging, transport, ondersteuning, beweging, regulatie en opslag.
Wat is het verschil tussen peptide en eiwit?
• Peptiden zijn korte lineaire ketens van aminozuren, terwijl eiwitten zeer lange ketens van aminozuren zijn.
• Verschillende aminozuren zijn aan elkaar gekoppeld om een peptide te vormen door peptidebindingen, terwijl verschillende peptiden aan elkaar zijn gekoppeld om eiwitmoleculen te vormen.
• Normaal gesproken hebben eiwitten stabiele driedimensionale structuren. Daarentegen zijn peptiden niet georganiseerd in een stabiele driedimensionale structuur.
• De lengte van een peptide is minder dan ongeveer 100 aminozuren, terwijl die van een eiwit meer dan 100 aminozuren is. (Er zijn uitzonderingen; de verschillen hangen dus meer af van de functie van de moleculen dan van hun grootte)
• In tegenstelling tot peptiden worden eiwitten beschouwd als macromoleculen.
• In peptiden vormen alleen zijketens van aminozuren waterstofbruggen. Terwijl in eiwitten niet alleen zijketens, maar ook peptidegroepen waterstofbruggen vormen. Deze waterstofbruggen kunnen met water of met andere peptidegroepen zijn.
• Alle peptiden bestaan als lineaire ketens, terwijl eiwitten kunnen bestaan als primair, secundair, tertiair en quaternair.
