Pepsin vs Pepsinogen
Zowel pepsine als pepsinogeen zijn van oorsprong eiwit en worden aangetroffen in het maagsap van zoogdieren. Aangezien pepsinogeen de voorloper van pepsine is; het is noodzakelijk om pepsinogeen met een zure omgeving of eerder gevormde pepsine te hebben om pepsine in de maag te produceren. Deze twee verbindingen zijn belangrijk om de eerste verteringsstappen van eiwitvertering uit te voeren. Wanneer pepsinogeen, een gevouwen enkele peptideketen, wordt omgezet in pepsine, zijn er enkele veranderingen in de fysische en chemische eigenschappen van het eiwit.
Pepsin
Pepsine is de actieve vorm van pepsinogeen die eiwitten hydrolyseert tijdens het verteringsproces. Om pepsine uit pepsinogeen te vormen, is het noodzakelijk om ofwel een zure omgeving te hebben (pH< ~5) of de aanwezigheid van eerder gevormd pepsine. Pepsine is een proteolytisch enzym dat eiwitten splitst in proteosen, peptonen en polypeptiden. Varkenspepsine A is de meest bestudeerde en in de handel verkrijgbare pepsine, die wordt geïsoleerd uit het maagslijmvlies van varkens.
Pepsin bestaat uit 6 spiraalvormige secties en elke sectie bevat minder dan 10 aminozuren. Het heeft ook zeer weinig basische aminozuurresiduen en 44 zure residuen. Hierdoor is het zeer stabiel bij extreem lage pH. Afgezien daarvan ondersteunen de complexe tertiaire structuur en waterstofbruggen ook de zure stabiliteit van de structuur. Een cascade van verandering in de bindingsstructuur in een pepsinogeenmolecuul leidt tot de productie van pepsine met een lage pH-omgeving. Het conversieproces bestaat uit vijf stappen. De eerste stap van het proces is omkeerbaar, terwijl de rest onomkeerbaar is. Zodat, als het eenmaal de tweede stap heeft doorlopen, het eiwit niet meer terug kan naar pepsinogeen.
Pepsinogen
Pepsinogen is een inactief pro-enzym dat wordt gebruikt om pepsine te vormen voor de vertering van eiwitten. Het heeft nog eens 44 aminozuren op zijn N-terminus die vrijkomen tijdens de transformatie. Er zijn twee vormen van pepsinogeen, namelijk; pepsinogeen I en pepsinogeen II, afhankelijk van de plaats van secretie.
Pepsinogeen I wordt uitgescheiden door hoofdcellen en pepsinogeen II wordt uitgescheiden door pylorische klieren. De secretie van pepsinogeen wordt gestimuleerd door vagale stimulatie, gastrine en histamine. Pepsinogeen I wordt voornamelijk aangetroffen in het lichaam van de maag, waar het meeste zuur wordt uitgescheiden. Pepsinogen II wordt voornamelijk aangetroffen in zowel het lichaam als het antrum van de maag.
Wat is het verschil tussen Pepsin en Pepsinogen?
• Pepsine is een proteolytisch enzym, terwijl pepsinogeen een pro-enzym is.
• Pepsine is de actieve vorm van pepsinogeen, terwijl pepsinogeen de inactieve voorloper van pepsine is.
• In tegenstelling tot pepsine wordt pepsinogeen uitgescheiden door hoofdcellen en pylorische klieren.
• Pepsinogeen wordt omgezet in pepsine door zoutzuur of uitgevoerde pepsine.
• In tegenstelling tot pepsine wordt de secretie van pepsinogeen gestimuleerd door vagale simulatie, gastrine en histamine.
• Pepsinogeen is stabiel in zowel neutrale als alkalische oplossingen, terwijl pepsine dat niet is.
• In tegenstelling tot pepsinogeen kan pepsine eiwitten hydrolyseren.
• Pepsine kan worden geactiveerd door de pH van het medium te verlagen, terwijl pepsinogeen dat niet kan.
