Belangrijk verschil – Trypsine vs Pepsine
Spijsverteringsenzymen zijn de enzymen die het voedsel dat we eten breken in kleine moleculen die door ons lichaam kunnen worden opgenomen. Deze enzymen helpen bij de opname van voedingsstoffen en het behoud van een gezonde darm. Ze zijn de werkpaarden van ons spijsverteringsstelsel en zijn betrokken bij het hele spijsverteringsproces. We consumeren verschillende soorten voedsel die zijn samengesteld uit vetten, eiwitten en koolhydraten. Verschillende spijsverteringsenzymen werken samen en breken dit voedsel af in kleinere en beter opneembare componenten. Spijsverteringsenzymen worden uitgescheiden door speekselklieren, secretoire cellen van maag en pancreas en secretoire klieren van de dunne darm. Er zijn vier basiscategorieën van spijsverteringsenzymen. Het zijn proteasen, lipasen, amylasen en nucleasen. Proteasen, ook bekend als peptidasen, breken eiwitten af in peptiden of aminozuren. Trypsine en pepsine zijn twee proteasen. Pepsine is het belangrijkste spijsverteringsenzym van de maag. Trypsine is aanwezig in pancreassappen die worden uitgescheiden in de dunne darm. Dit is het belangrijkste verschil tussen trypsine en pepsine.
Wat is trypsine?
Trypsine is een protease dat door de alvleesklier wordt uitgescheiden in de dunne darm. Trypsine verteert eiwitten tot peptiden en aminozuren. Trypsine wordt gevormd in de inactieve vorm die bekend staat als trypsinogeen. Trypsinogeen wordt geactiveerd tot trypsine door een enzym dat enteropeptidase wordt genoemd. Geactiveerde trypsine katalyseert de splitsing van eiwitten in aminozuren onder basische omstandigheden.
Figuur 01: Trypsine
Trypsine werd voor het eerst ontdekt door Wilhelm Kuhne in 1876. Trypsine breekt peptideketens voornamelijk aan de carboxylkant van de aminozuren lysine of arginine. Er zijn natuurlijke trypsineremmers om de werking van actieve trypsine in de alvleesklier, die zeer schadelijk kan zijn, te voorkomen. Het zijn runderalvleesklier, ovomucoïde, sojaboon en limaboon. Deze remmers werken als competitieve substraatanalogen en voorkomen de binding van het juiste substraat aan de actieve plaats van de trypsine. Wanneer deze remmers binden met trypsine, vormt het een inactief complex.
Wat is Pepsin?
Verschillende spijsverteringsenzymen zijn opgenomen in het maagsap. Pepsine is het belangrijkste maagenzym onder hen. Pepsine werd ontdekt door Theodor Schwann in 1836. De structuur van pepsine is driedimensionaal. De actieve plaats van het enzym wordt gevormd door het draaien en vouwen van polypeptideketens en het dichter bij elkaar brengen van verschillende aminozuren. Pepsine wordt geproduceerd door de maagklieren van de maag. Het wordt gevormd in de inactieve vorm die bekend staat als pepsinogeen en omgezet in de actieve vorm, pepsine, door de HCl in de maag. Pepsine is een protease. Het breekt eiwitten af in peptiden of aminozuren. Maag heeft zure omstandigheden. Pepsine-katalyse vindt plaats onder deze zure omgeving van de maag.
Figuur 02: Pepsin
Pepsine is efficiënt in het verbreken van peptidebindingen tussen hydrofobe en aromatische aminozuren zoals fenylalanine, tryptofaan en tyrosine. De werking van pepsine kan worden geremd door het creëren van sterk alkalische omgevingen en door remmers zoals pepstatine, sucralfaat, enz.
Wat zijn de overeenkomsten tussen trypsine en pepsine?
- Pepsine en trypsine breken eiwitten af. Beide zijn de belangrijkste proteasen in het menselijke spijsverteringsstelsel.
- Beide enzymen worden uitgescheiden in inactieve vormen zoals pepsinogeen en trypsinogeen.
Wat is het verschil tussen trypsine en pepsine?
Trypsin vs Pepsin |
|
| Trypsine is een protease dat in de dunne darm werkt. | Pepsine is een protease dat in de maag werkt. |
| Medium | |
| Trypsine werkt in alkalisch medium | Pepsine werkt in zuur medium. |
| Locatie | |
| Trypsine wordt gevonden in de dunne darm. | Pepsine wordt gevonden in de maag. |
| Type protease | |
| Trypsine is een pancreasprotease. | Pepsine is een maagprotease. |
| Inactief formulier | |
| Inactieve vorm van trypsine is trypsinogeen. | Inactieve vorm van Pepsine is pepsinogeen. |
| Activering | |
| Trypsinogeen wordt geactiveerd tot trypsine door een enzym genaamd enteropeptidase. | Pepsinogeen wordt geactiveerd tot pepsine door HCl. |
| Ontdekking | |
| Trypsine werd in 1876 ontdekt door Wilhelm Kuhne | Pepsin werd in 1836 ontdekt door Theodor Schwann. |
Samenvatting – Trypsine vs Pepsine
Trypsine en pepsine zijn twee proteasen die inwerken op eiwitten en worden afgebroken tot peptiden en aminozuren. Trypsine wordt geproduceerd door de alvleesklier en uitgescheiden in de dunne darm. Pepsine wordt geproduceerd door maagklieren. Het is een van de belangrijkste maag-enzymen. Dit is het verschil tussen trypsine en pepsine.
Download PDF-versie van Trypsin vs Pepsin
U kunt de PDF-versie van dit artikel downloaden en gebruiken voor offline doeleinden volgens de citatienota. Download hier de PDF-versie. Verschil tussen trypsine en pepsine.
