Kinase versus fosfatase
Het verschil tussen kinase en fosfatase komt voort uit het feit dat deze twee enzymen twee tegengestelde processen ondersteunen. Kinase en fosfatase zijn twee belangrijke enzymen die zich bezighouden met fosfaten die in biologische systemen worden aangetroffen. Enzymen zijn driedimensionale bolvormige eiwitten die fungeren als biologische katalysatoren voor veel biochemische reacties in de cellen. Vanwege dit vermogen werd de komst van enzymen beschouwd als een van de belangrijkste gebeurtenissen in de evolutie van het leven. Enzymen verhogen de snelheid van biochemische reacties door specifieke chemische bindingen te benadrukken. Kinase en fosfatase zijn twee essentiële enzymen die betrokken zijn bij de eiwitfosforylering. Eiwitfosforylering vergemakkelijkt de belangrijkste functies van eiwitten, waaronder cellulair metabolisme, celdifferentiatie, signa altransductie tijdens de groei, transcriptie, immuunrespons, enz. Eiwitfosforylering omvat de conformationele veranderingen van de eiwitmoleculen door toevoeging van de fosfaatgroep van ATP-moleculen, terwijl defosforylering omvat de verwijdering van fosfaatgroepen uit het eiwit. Fosforylerings- en defosforyleringsprocessen worden respectievelijk gekatalyseerd door kinase- en fosfatase-enzymen. In dit artikel zal het verschil tussen kinase en fosfatase worden besproken door de belangrijke feiten over kinase en fosfatase te benadrukken.
Wat is Kinase?
Kinasen zijn een groep enzymen die de fosforyleringsreacties katalyseren door de toevoeging van fosfaatgroepen van ATP aan eiwitmoleculen. De fosforyleringsreactie is unidirectioneel vanwege de enorme energieafgifte met de afbraak van fosfaat-fosfaatbinding in ATP om ADP te produceren. Er zijn veel verschillende soorten eiwitkinasen en elk kinase is verantwoordelijk voor het fosforyleren van een specifiek eiwit of een reeks eiwitten. Wanneer we echter de aminozuurstructuur in het algemeen beschouwen, kunnen kinasen fosfaatgroepen toevoegen aan drie soorten aminozuren, die bestaan uit een OH-groep als onderdeel van hun R-groep. Deze drie aminozuren zijn serine, threonine en tyrosine. Eiwitkinasen worden gecategoriseerd op basis van deze drie aminozuursubstraten. Serine/threoninekinaseklasse lijkt op de meeste cytoplasmatische eiwitten. Tijdens het proces van fosforylering kan kinase de activiteit van het eiwit versterken of verminderen. De activiteit hangt echter af van de plaats van fosforylering en de structuur van het eiwit dat wordt gefosforyleerd.
Basische fosforyleringsreactie
Wat is fosfatase?
De omgekeerde reactie van fosforylering, de defosforylering wordt gekatalyseerd door fosfatase-enzymen. Tijdens de defosforylering verwijdert fosfatase de fosfaatgroepen van eiwitmoleculen. Daarom kan een eiwit geactiveerd door een kinase worden gedeactiveerd door een fosfatase. De defosforyleringsreactie is echter niet omkeerbaar. Er zijn veel verschillende fosfatasen die in cellen worden aangetroffen. Sommige fosfatase is zeer specifiek en defosforyleert een of enkele eiwitten, terwijl andere fosfaat in een breed scala van eiwitten verwijderen. Fosfaten zijn hydrolasen omdat ze het watermolecuul gebruiken voor defosforylering. Op basis van de substraatspecificiteit kunnen fosfatasen worden onderverdeeld in vijf klassen, namelijk; tyrosine-specifieke fosfatasen, serine/threonine-specifieke fosfatasen, fosfatasen met dubbele specificiteit, histidinefosfatasen en lipidefosfatasen.
Mechanisme van tyrosinedefosforylering door een CDP
Wat is het verschil tussen kinase en fosfatase?
• Kinase-enzymen katalyseren fosforylering van eiwitten door toevoeging van fosfaatgroepen van ATP-moleculen. Fosfatase-enzymen katalyseren defosforyleringsreacties door fosfaatgroepen uit eiwitten te verwijderen.
• Kinase gebruikt ATP om fosfaatgroepen te verkrijgen, terwijl fosfatase watermoleculen gebruikt om fosfaatgroepen te verwijderen.
• Eiwitten die worden geactiveerd door een kinase, kunnen worden gedeactiveerd door een fosfatase.
