Belangrijk verschil – Kinase versus fosforylase
Zowel kinase als fosforylase zijn enzymen die zich bezighouden met fosfaat, hoewel er een verschil is in hun functie en aard. Het belangrijkste verschil tussen beide is dat kinase een enzym is dat de overdracht van een fosfaatgroep van ATP-molecuul naar een gespecificeerd molecuul katalyseert, terwijl fosforylase een enzym is dat een fosfaatgroep in een organisch molecuul introduceert, met name glucose. In dit artikel maak je kennis met kinase- en fosforylase-enzymen die te maken hebben met fosfaat en leg je uit wat de verschillen zijn tussen kinase en fosforylase.
Wat is fosforylase?
Fosforylasen werden eind jaren dertig ontdekt door Earl W. Sutherland Jr. Deze enzymen katalyseren de toevoeging van een fosfaatgroep van een anorganisch fosfaat of fosfaat + waterstof aan een organische molecuulacceptor. Als voorbeeld kan glycogeenfosforylase de synthese van glucose-1-fosfaat uit een glucaan, waaronder een glycogeen-, zetmeel- of m altodextrinemolecuul, katalyseren. De reactie staat bekend als een fosforolyse die ook vergelijkbaar is met een hydrolyse. Het enige verschil is echter dat het een fosfaat is en geen watermolecuul dat op de binding wordt geplaatst.
Structuur van het polynucleotidefosforylase
Wat is Kinase?
Kinase-enzym kan de overdracht van fosfaatgroepen van hoogenergetische, fosfaatdonerende moleculen naar bepaalde substraten katalyseren. Dit proces wordt geïdentificeerd als fosforylering wanneer het substraat een fosfaatgroep krijgt en het hoogenergetische molecuul van ATP een fosfaatgroep doneert. In dit fosforyleringsproces spelen kinasen een belangrijke rol en het maakt deel uit van de grotere familie van fosfotransferasen. Kinasen zijn dus erg belangrijk in het celmetabolisme, eiwitregulatie, cellulair transport en talrijke cellulaire routes.
Dihydroxyacetonkinase in complex met een niet-hydrolyseerbare ATP-analoog
Wat zijn de verschillen tussen kinase en fosforylase?
Definitie van kinase en fosforylase
Kinase: Kinase is een enzym dat de overdracht van fosfaatgroepen van hoogenergetische, fosfaatdonerende moleculen naar bepaalde substraten katalyseert.
Fosforylase: Fosforylase is een enzym dat de toevoeging van een fosfaatgroep katalyseert van een anorganisch fosfaat of fosfaat+waterstof aan een organische molecuulacceptor.
Kenmerken van kinase en fosforylase
Werkingsmechanisme
Kinase: Katalyseer de overdracht van een terminale fosfaatgroep van ATP naar een -OH-groep op een substraat. Produceer daarbij een fosfaatesterbinding in het product. De reactie staat bekend als fosforylering en de algemene reactie wordt geschreven als
Phosphorylase: katalyseer de introductie van een fosfaatgroep in een organisch molecuul. De reactie staat bekend als een fosforylyse en de algemene reactie wordt geschreven als
Fosfaatdonor bij de reactie van kinase- en fosforylase-enzymen
Kinase: Fosfaatgroep van ATP-molecuul
Fosforylase: Fosfaatgroep uit anorganisch fosfaat
Substraat van kinase- en fosforylase-enzymen
Kinase: specifieke organische moleculen zoals koolhydraten, eiwitten of lipiden
Fosforylase: Organisch molecuul voornamelijk glucose
Eindproducten van kinase- en fosforylase-enzymen
Kinase: ADP (energiemolecuul) + gefosforyleerd substraat
Fosforylase: als het substraat glucose is, kan het glucose-1-fosfaat produceren
Structuur van kinase- en fosforylase-enzymen
Kinase: Kinase is een zeer complex eiwit met tertiaire structuur.
Phosphorylase: Biologisch actieve vorm van fosforylase is een dimeer van twee gelijke eiwitsubeenheden. Glycogeenfosforylase is bijvoorbeeld een enorm eiwit, bevat 842 aminozuren en een massa van 97,434 kDa. Het glycogeenfosforylasedimeer heeft verschillende secties van biologisch belang, waaronder katalytische plaatsen, glycogeenbindingsplaatsen en allosterische plaatsen.
Regulering van kinase- en fosforylase-enzym
Kinase: De activiteit van kinasen is sterk gereguleerd en ze hebben intense effecten op een cel. Kinasen worden aan of uit geactiveerd door fosforylering, door binding van eiwitactivator of eiwitremmer of door hun locatie in de cel te bepalen in relatie tot hun substraten.
Fosforylase: Glycogeenfosforylase wordt gereguleerd door zowel allosterische controle als door fosforylering. Hormonen zoals epinefrine en insuline kunnen ook glycogeenfosforylase reguleren.
Classificatie van kinase- en fosforylase-enzymen
Kinase: Kinasen worden ingedeeld in uitgebreide groepen op basis van het substraat waarop ze inwerken, zoals eiwitkinasen, lipidekinasen en koolhydraatkinasen.
Phosphorylase: De fosforylasen zijn in tweeën gecategoriseerd; Glycosyltransferasen en Nucleotidyltransferasen. Voorbeelden voor glycosyltransferasen zijn,
- glycogeenfosforylase
- zetmeelfosforylase
- m altodextrinefosforylase
- Purine nucleoside fosforylase
Een voorbeeld voor nucleotidentransferasen is,
Polynucleotide-fosforylase
Pathologie van kinase- en fosforylase-enzymen
Kinase: Gedecontroleerde kinase-activiteit kan kanker en ziekte bij mensen veroorzaken, waaronder bepaalde soorten leukemie en vele andere, omdat kinasen vele fasen reguleren die de celcyclus regelen, waaronder groei, beweging en dood.
Fosforylase: Sommige medische aandoeningen zoals glycogeenstapelingsziekte type V – spierglycogeen en glycogeenstapelingsziekte type VI – leverglycogeen, enz. zijn geassocieerd met fosforylasen.
