Het belangrijkste verschil tussen metallo-enzymen en metaal-geactiveerde enzymen is dat de metallo-enzymen een stevig gebonden metaalion als cofactor hebben, terwijl de metaalionen in metaal-geactiveerde enzymen niet stevig gebonden zijn.
De activiteit van sommige enzymen hangt af van metaalionen omdat deze metaalionen als cofactoren werken. Deze enzymen zijn in twee hoofdcategorieën als metallo-enzymen en door metaal geactiveerde enzymen. Daarom verschillen deze enzymen van elkaar afhankelijk van de aanwezigheid of afwezigheid van stevig gebonden metaalionen. Laten we meer details over deze enzymen bespreken.
Wat zijn metallo-enzymen?
Metallo-enzymen zijn enzymen die een stevig gebonden metaalion bevatten. Dit metaalion vormt gecoördineerde covalente bindingen met de aminozuren van het enzym of met een prosthetische groep. Verder werkt het als een co-enzym en verleent het de activiteit van het enzym. Wanneer de locatie van het metaalion in het enzym wordt overwogen, komt het meestal voor in een specifiek gebied op het enzymoppervlak. Daarom verstoort het ion de binding van het substraat met de actieve plaats niet. Soms hebben enzymen meer dan één metaalion nodig voor hun activiteit. In zeldzame gevallen hebben ze ook twee verschillende metaalionen nodig. De meest voorkomende metalen die hierbij betrokken zijn, zijn Fe, Zn, Cu en Mn. De metallo-enzymen die andere metaalcentra dan ijzer bevatten (niet-heemcentra) zijn wijdverbreid in de natuur.
Figuur 01: Enzymactie
Voorbeelden van metallo-enzymen:
- Amylase, thermolysine zijn gebonden met Ca2+ ionen
- Dioldehydrase, glyceroldehydratase zijn gebonden met Co2+
- Cytochroom-c-oxidase, dopamine-b-hydroxylase bevat Cu2+
- Catalase, stikstofase, peroxidase, succinaatdehydrogenase bevat Fe2+
- Arginase, histidine-ammoniaklyase, pyruvaatcarboxylase bevat Mn2+
Wat zijn door metaal geactiveerde enzymen?
Metaal geactiveerde enzymen zijn enzymen die een verhoogde activiteit hebben door de aanwezigheid van metaalionen. Meestal zijn deze metaalionen eenwaardig of tweewaardig. Deze ionen zijn echter niet stevig gebonden aan het enzym zoals in metallo-enzymen. Het metaal kan het substraat activeren en dus direct ingrijpen op de activiteit van het enzym. Deze enzymen hebben een overmaat aan metaalionen nodig. Vb: ongeveer 2-10 keer hoger dan de concentratie van het enzym. Het is omdat ze zich niet permanent met het metaalion kunnen binden. Deze enzymen verliezen echter hun activiteit tijdens de zuivering ervan.
Voorbeelden van meta geactiveerde enzymen:
- Pyruvaatkinase vereist K+
- Fosfotransferasen vereist Mg2+ of Mn2+
Wat is het verschil tussen metallo-enzymen en door metaal geactiveerde enzymen?
De metallo-enzymen zijn enzymen die een stevig gebonden metaalion bevatten. Als unieke eigenschap hebben ze een stevig gebonden metaalion als cofactor. Bovendien vereisen deze enzymen voor hun activiteit één of twee metaalionen gebonden aan een specifiek gebied van het oppervlak van het enzym. Metaal geactiveerde enzymen zijn enzymen die een verhoogde activiteit hebben door de aanwezigheid van metaalionen die niet stevig gebonden zijn. Het is het belangrijkste verschil tussen metallo-enzymen en door metaal geactiveerde enzymen. Dat wil zeggen, in tegenstelling tot de metallo-enzymen, hebben de door metaal geactiveerde enzymen geen stevig gebonden metaalion als cofactor. Daarnaast hebben deze enzymen een hoge concentratie metaalionen om zich heen nodig.
Samenvatting – Metallo-enzymen versus door metaal geactiveerde enzymen
Het enzym, waarvan de activiteit afhangt van de aanwezigheid van metaalionen, is van twee soorten; dat zijn metallo-enzymen en door metaal geactiveerde enzymen. Het verschil tussen metallo-enzymen en metaal-geactiveerde enzymen is dat de metallo-enzymen een stevig gebonden metaalion als cofactor hebben, terwijl de metaalionen in metaal-geactiveerde enzymen niet stevig gebonden zijn.
