Het belangrijkste verschil tussen gevouwen en ongevouwen eiwit is dat gevouwen eiwit een biologisch actieve structuur is, terwijl ongevouwen eiwit een biologisch inactieve structuur is.
Translation produceert een lineaire keten van aminozuursequenties die geen stabiele 3D-structuur heeft. Daarom interageren aminozuursequenties met elkaar en vouwen ze via een complex proces dat eiwitvouwing wordt genoemd. Het is een belangrijk proces dat een eiwit biologisch actief maakt. De juiste natuurlijke structuur van een eiwit is zeer cruciaal voor zijn functie. Polypeptideketens vouwen tot een biologisch actief eiwit in zijn 3D-structuur. Gevouwen eiwitten worden bij elkaar gehouden door verschillende moleculaire interacties. Ze hebben een stabiele 3D-structuur; daarom zijn ze biologisch actief, in tegenstelling tot ongevouwen eiwitten.
Wat is een gevouwen eiwit?
Folded protein is een biologisch actief eiwit dat zijn stabiele 3D-structuur heeft bereikt. Eiwitvouwing is het proces dat resulteert in gevouwen eiwitten, en het komt voor in het endoplasmatisch reticulum. Eiwitvouwproces is thermodynamisch gunstig. Het komt voor als een spontane reactie. De eerste stap van de eiwitvouwing is de vorming van secundaire structuren zoals alfa-helices of beta-sheets uit de primaire structuur van een eiwit. Secundaire structuren maken dan de weg vrij voor tertiaire structuren. α-helices en β-sheets vouwen in een driedimensionale structuur. Tertiaire structuren vouwen dan verder en vormen de quaternaire structuur van een eiwit.
Verschillende factoren beïnvloeden het vermogen van eiwitten om in hun juiste functionele vorm te vouwen. Enkele van de factoren zijn elektrische en magnetische velden, temperatuur, pH, chemicaliën, ruimtebeperking en moleculaire crowding. Onjuist vouwen kan leiden tot verschillende ziektetoestanden. De ziekte van Alzheimer en cystische fibrose zijn twee veelvoorkomende ziekten die worden veroorzaakt door het verkeerd vouwen van eiwitten.
Figuur 01: Eiwitvouwing
Tijdens het vouwen interageren polypeptideketens door covalente en niet-covalente interacties. Hydrofobe interacties en van der Waals-interacties zijn twee soorten niet-covalente interacties die helpen bij het vouwen van eiwitten. Niet-covalente interacties zijn zwakke en korte-afstandsinteracties. Ze bieden echter fundamentele drijfveren. Covalente interacties zoals disulfidebindingen en ionische bindingen helpen ook bij het vouwen van eiwitten, en het zijn sterke interacties. Eiwitvouwing vindt plaats in een waterige omgeving.
Wat is een ongevouwen eiwit?
Ongevouwen eiwit is een lineaire aminozuursequentie. Het bestaat in de primaire structuur, die een polypeptideketen is. Ongevouwen eiwitten zijn biologisch inactief. Bovendien is het een ongeordende open structuur met los gepakte zijketens. Met andere woorden, ongevouwen eiwitten missen een geordende structuur. Ongevouwen eiwitten dragen bij aan de pathologie van vele ziekten.
Figuur 02: Ongevouwen eiwitrespons
Om een functioneel eiwit te worden, moeten ongevouwen eiwitten zich vouwen tot stabiele driedimensionale conformaties. In veel gevallen moeten meerdere polypeptideketens worden samengevoegd tot een functioneel complex. Daarnaast ondergaan de meeste eiwitten modificaties zoals splitsing of covalente aanhechtingen met koolhydraten en lipiden.
Wat zijn de overeenkomsten tussen gevouwen en ongevouwen eiwitten?
- Extreme temperatuur, extreme pH, mechanische krachten en chemische denaturatiemiddelen kunnen een gevouwen eiwit omvormen tot een ongevouwen eiwit.
- Denaturatie van eiwitten is een proces van overgang van de gevouwen naar de ongevouwen toestand.
Wat is het verschil tussen gevouwen en ongevouwen proteïne?
Gevouwen eiwit is een geordend, bolvormig eiwit met een dicht opeengepakte hydrofobe kern, terwijl ongevouwen eiwit een ongeordende, open structuur is met los opeengepakte zijketens. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen gevouwen en ongevouwen eiwit. Bovendien zijn de gevouwen eiwitten biologisch actief en functioneren ze correct, terwijl de ongevouwen eiwitten biologisch inactief zijn en niet correct functioneren.
Hieronder infographic toont een gedetailleerde vergelijking van beide eiwitten om het verschil tussen gevouwen en ongevouwen eiwit duidelijk te onderscheiden.
Samenvatting – Gevouwen versus ongevouwen proteïne
Over het algemeen moeten eiwitten correct worden gevouwen in specifieke, stabiele, driedimensionale conformaties om correct te kunnen functioneren. Ongevouwen eiwitten zijn biologisch inactief, terwijl gevouwen eiwitten biologisch actief zijn. Gevouwen eiwitten hebben een 3D-structuur, terwijl ongevouwen eiwitten ongeordende, open structuren zijn met los opeengepakte zijketens. Dit vat dus het verschil tussen gevouwen en ongevouwen eiwit samen.
