Het belangrijkste verschil tussen ubiquitinatie en sumoylatie is dat ubiquitinatie een post-translationele modificatie is die eiwitten kan markeren voor afbraak of andere enkelvoudige functies kan hebben, terwijl sumoylatie een post-translationele modificatie is die niet in cellen wordt gebruikt om eiwitten te markeren voor degradatie.
Post-translationele modificaties zijn covalente en enzymatische modificaties die plaatsvinden na eiwitsynthese. Deze modificaties reguleren eiwitactiviteiten. Hechting van kleine chemische groepen, suiker, lipiden en polypeptiden modificeren eiwitten. Ubiquitine is de meest bekende polypeptidemodificator. Bovendien zijn er verschillende ubiquitine-achtige eiwitten. Kleine ubiquitine-gerelateerde modifier (SUMO) is zo'n modifier. Daarom zijn ubiquitinatie en sumoylatie twee post-translationele modificaties. Ubiquitinatie markeert eiwitten voor afbraak. Daarentegen wordt sumoylatie niet gebruikt om eiwitten te markeren voor afbraak. Beide modificaties reguleren eiwitlokalisatie en activiteit. Het zijn omkeerbare processen.
Wat is ubiquitinatie?
Ubiquitine is een polypeptide-modificator. Het is een klein eiwit dat fungeert als een moleculaire tag bij post-translationele modificatie van eiwitten. Ubiquitinatie is het proces dat ubiquitine gebruikt voor post-translationele modificatie. Verschillende enzymen katalyseren de covalente conjugatie van ubiquitine aan eiwitten. Het vindt plaats in aanwezigheid van ATP. De enzymen die ubiquitinatie katalyseren zijn ubiquitine-activerende enzymen, ubiquitine-conjugerende enzymen en ubiquitine-ligasen.
Figuur 01: Ubiquitinatie
Ubiquitinatie speelt een belangrijke rol bij het richten op eiwitten voor proteolytische afbraak. Bovendien kan ubiquitinatie ook de lokalisatie en activiteit van eiwitten reguleren. Dit proces kan worden omgekeerd door de werking van deubiquitinase-enzymen.
Wat is SUMOylation?
SUMOylation is een andere post-translationele modificatie met behulp van kleine ubiquitine-achtige modifiers (SUMO's). Covalente hechting van SUMO's verandert de structuur en functie van het eiwit. SUMOylation wijzigt covalent een groot aantal eiwitten die betrokken zijn bij veel cellulaire processen, waaronder genexpressie, chromatinestructuur, signa altransductie en onderhoud van het genoom.
Figuur 02: SUMO Protein
SUMOylation reguleert eiwitlokalisatie en activiteit vergelijkbaar met ubiquitinatie. In tegenstelling tot ubiquitinatie markeert of markeert sumoylatie eiwitten echter niet voor afbraak. Net als ubiquitinatie is sumoylatie een enzymatisch proces dat wordt gekatalyseerd door enzymen.
Wat zijn de overeenkomsten tussen ubiquitinatie en SUMOylation?
- Ubiquitinatie en Sumoylatie zijn twee belangrijke post-translationele modificaties.
- Zowel sumoylatie als ubiquitinatie zijn omkeerbare processen.
- Ze spelen een cruciale rol in biologische functies.
- Sommige eiwitten kunnen worden aangepast door SUMO en ubiquitine.
- Beide processen veranderen de eiwitfunctie.
- Bovendien reguleren beide post-translationele modificaties de lokalisatie en activiteit van eiwitten.
- Ze hebben een cascade van enzymen nodig.
Wat is het verschil tussen ubiquitinatie en SUMOylation?
Ubiquitinatie en SUMOylation zijn twee post-translationele modificaties die de functie van eiwitten veranderen. Ubiquitinatie is de covalente conjugatie van ubiquitine aan eiwitten, terwijl SUMOylation de toevoeging van SUMO's aan eiwitten is. Bovendien tagt ubiquitinatie eiwitten voor proteolytische afbraak, terwijl SUMOylation eiwitten niet tagt voor afbraak. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen ubiquitinatie en sumoylatie.
Hieronder infographic toont meer details van het verschil tussen ubiquitinatie en sumoylatie.
Samenvatting – Ubiquitinatie versus SUMOylation
Ubiquitinatie en sumoylatie zijn twee belangrijke post-translationele modificaties. Beide zijn omkeerbare processen die worden gekatalyseerd door enzymen. Bij ubiquitinatie is ubiquitine de polypeptide-modificator, terwijl in sumoylatie SUMO's de modifiers zijn. Ubiquitines zijn covalent geconjugeerd met eiwitten en veranderen hun structuur en functie. SUMO's worden bij sumoylatie aan eiwitten toegevoegd. SUMOylering is analoog aan ubiquitylering in termen van het reactieschema en de gebruikte enzymklassen. Maar ubiquitinatie tagt eiwitten voor proteasoomafhankelijke afbraak, terwijl sumoylatie geen betrekking heeft op het taggen van eiwitten voor afbraak. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen ubiquitinatie en sumoylatie.
