Het belangrijkste verschil tussen avidine en streptavidine is dat avidine een hoge affiniteit en specificiteit heeft voor biotine, maar relatief minder affiniteit dan streptavidine, omdat streptavidine-biotine een van de sterkste complexen is met een niet-covalente binding.
Avidine is een type eiwit dat wordt gevormd in de eileiders van vogels, reptielen en amfibieën. Streptavidine is een type eiwit dat wordt bereid door de zuivering van de bacterie Streptomyces avidinii.
Wat is Avidine?
Avidine is een type eiwit dat wordt gevormd in de eileiders van vogels, reptielen en amfibieën. Dit eiwit is een tetrameer biotine-bindend eiwit dat zich afzet in het wit van eieren. Er zijn dimere leden van avidine naast tetramere vormen. We kunnen deze dimere vormen in sommige bacteriën vinden. Als we kijken naar kippeneiwit, bevat het ongeveer 0,05% avidine in verhouding tot het totale eiwitgeh alte.
Figuur 01: Chemische structuur en uiterlijk van Avidine Molecule
Er zijn vier identieke subeenheden in het tetramere eiwit. Daarom kunnen we het een homotetrameer noemen. Elke tetrameer kan binden met biotine (ook wel vitamine B7 genoemd). De affiniteit en specificiteit van deze binding zijn zeer hoog. Avidine-biotine-complex is een van de sterkste bekende niet-covalente bindingen.
We kunnen functionele avidine vinden in rauwe eieren. Wanneer gekookt, wordt de biotine-affiniteit voor avidine vernietigd. De natuurlijke functie van het avidine-ei is echter nog niet precies bekend. Wetenschappers hebben gepostuleerd dat dit eiwit zich in de eileider van het ei vormt als een bacteriële groeiremmer. Het kan binden met biotine (biotine is nuttig voor de groei van bacteriën).
Bovendien is er een niet-geglycosyleerde vorm van avidine beschikbaar als commercieel product. Het is nog onbekend of deze niet-geglycosyleerde vorm van nature voorkomt of niet. Er zijn enkele belangrijke toepassingen van dit eiwit, waaronder onderzoekstoepassingen, biochemische testen, zuiveringsmedia, enz.
Wat is streptavidine?
Streptavidine is een type eiwit dat wordt bereid uit de zuivering van de bacterie Streptomyces avidinii. Het is een tetrameer. Er zijn homo-tetrameren van streptavidine met een buitengewoon hoge affiniteit voor biotine. Het is bekend dat de binding van biotine aan streptavidine een van de sterkste niet-covalente interacties in de natuur is. Dit eiwit is nuttig in de moleculaire biologie en bio-nanotechnologie vanwege de resistentie van het streptavidine-biotine-complex tegen organische oplosmiddelen, denaturatiemiddelen, proteolytische enzymen, extreme temperaturen, pH-waarden en detergentia.
Figuur 02: Structuur en uiterlijk van streptavidinemolecuul
Er zijn belangrijke toepassingen van streptavidine zoals zuivering of detectie van verschillende biomoleculen, zuivering en detectie van genetisch gemodificeerde peptiden, in Western blotting, ontwikkeling van nanobiotechnologie, enz.
Wat is het verschil tussen avidine en streptavidine?
Avidine is een type eiwit dat wordt gevormd in de eileiders van vogels, reptielen en amfibieën. Streptavidine is een type eiwit dat wordt bereid uit de zuivering van de bacterie Streptomyces avidinii. Het belangrijkste verschil tussen avidine en streptavidine is dat avidine een hoge affiniteit en specificiteit voor biotine heeft, maar relatief minder affiniteit dan streptavidine, omdat streptavidine-biotine een van de sterkste complexen is met een niet-covalente binding.
De onderstaande infographic presenteert de verschillen tussen avidine en streptavidine in tabelvorm voor vergelijking naast elkaar.
Samenvatting – Avidin vs Streptavidin
Avidine en streptavidine zijn belangrijke eiwitten. Het belangrijkste verschil tussen avidine en streptavidine is dat avidine een hoge affiniteit en specificiteit voor biotine heeft, maar relatief minder affiniteit dan streptavidine, omdat streptavidine-biotine een van de sterkste complexen is met een niet-covalente binding.
