Belangrijk verschil - Alpha Helix versus Beta geplooid blad
Alfa-helices en beta-geplooide vellen zijn de twee meest voorkomende secundaire structuren in een polypeptideketen. Deze twee structurele componenten zijn de eerste hoofdstappen in het proces van het vouwen van een polypeptideketen. Het belangrijkste verschil tussen Alpha Helix en Beta Pleated Sheet zit in hun structuur; ze hebben twee verschillende vormen om een specifieke taak uit te voeren.
Wat is Alpha Helix?
Een alfa-helix is een rechtshandige spoel van aminozuurresten op een polypeptideketen. Het bereik van aminozuurresiduen kan variëren van 4 tot 40 residuen. De waterstofbruggen gevormd tussen de zuurstof van de C=O-groep op de bovenste spoel en de waterstof van de N-H-groep van de onderste spoel helpen om de spoel bij elkaar te houden. Op bovenstaande wijze wordt per vier aminozuurresten in de keten een waterstofbinding gevormd. Dit uniforme patroon geeft het duidelijke kenmerken, zoals de dikte van de spoel en het dicteert de lengte van elke volledige winding langs de spiraalas. De stabiliteit van de alfa-helixstructuur hangt van verschillende factoren af.
O-atomen in rood, N-atomen in blauw en waterstofbruggen als groene stippellijnen
Wat is Beta geplooid blad?
Bèta geplooid blad, ook bekend als bètablad, wordt beschouwd als de tweede vorm van secundaire structuur in eiwitten. Het bevat bèta-strengen die zijdelings zijn verbonden door minimaal twee of drie waterstofbruggen in de ruggengraat om een gedraaid, geplooid vel te vormen, zoals weergegeven in de afbeelding. Een bèta-streng is een stuk polypeptideketen; de lengte is over het algemeen gelijk aan 3 tot 10 aminozuren, inclusief de ruggengraat in een uitgebreide bevestiging.
4-strengs antiparallel β bladfragment van een kristalstructuur van het enzym katalase.
a) toont de antiparallelle waterstofbruggen (gestippeld) tussen peptide NH- en CO-groepen op aangrenzende strengen. Pijlen geven de richting van de keten aan en contouren van de elektronendichtheid schetsen de niet-H-atomen. O-atomen zijn rode ballen, N-atomen zijn blauw en H-atomen zijn voor de eenvoud weggelaten; zijketens worden alleen weergegeven tot aan het eerste zijketen C-atoom (groen)
b) Randaanzicht van de middelste twee β strengen
In beta geplooide vellen lopen de polypeptideketens naast elkaar. Het krijgt de naam "geplooid blad" vanwege het golfachtige uiterlijk van de structuur. Ze zijn met elkaar verbonden door waterstofbruggen. Deze structuur maakt het mogelijk om meer waterstofbruggen te vormen door de polypeptideketen uit te rekken.
Wat is het verschil tussen Alpha Helix en Beta Pleated Sheet?
Structuur van Alpha Helix en Beta geplooid blad
Alpha Helix:
In deze structuur is de ruggengraat van het polypeptide strak gebonden rond een denkbeeldige as als een spiraalstructuur. Het is ook bekend als de helicoïdale rangschikking van de peptideketen.
De vorming van een alfa-helixstructuur vindt plaats wanneer de polypeptideketens in een spiraal worden gedraaid. Hierdoor kunnen alle aminozuren in de keten waterstofbruggen (een binding tussen een zuurstofmolecuul en een waterstofmolecuul) met elkaar vormen. De waterstofbruggen zorgen ervoor dat de helix de spiraalvorm behoudt en geeft een strakke spoel. Deze spiraalvorm maakt de alfa-helix erg sterk.
Waterstofbindingen worden aangegeven door de gele stippen.
Bèta geplooid blad:
Wanneer twee of meer fragmenten van polypeptideketen(s) elkaar overlappen en een rij waterstofbruggen met elkaar vormen, kunnen de volgende structuren worden gevonden. Het kan op twee manieren gebeuren; parallelle opstelling en anti-parallelle opstelling.
Voorbeelden van de structuur:
Alpha Helix: vingernagels of teennagels kunnen worden beschouwd als een voorbeeld van een alfa-helixstructuur.
Bèta geplooid laken: de structuur van veren is vergelijkbaar met de structuur van bèta geplooid laken.
Kenmerken van de structuur:
Alpha Helix: In de alfa-helixstructuur zijn er 3,6 aminozuren per draaiing van de helix. Alle peptidebindingen zijn trans en vlak, en de N-H-groepen in de peptidebindingen wijzen in dezelfde richting, die ongeveer evenwijdig is aan de as van de helix. De C=O-groepen van alle peptidebindingen wijzen in de tegenovergestelde richting, en ze zijn evenwijdig aan de as van de helix. De C=O-groep van elke peptidebinding is gebonden aan de N-H-groep van de peptidebinding en vormt een waterstofbinding. Alle R-groepen zijn vanaf de helix naar buiten gericht.
Bèta geplooid vel: elke peptidebinding in het bèta-geplooide vel is vlak en heeft de transconformatie. De C=O- en N-H-groepen van peptidebindingen van aangrenzende ketens bevinden zich in hetzelfde vlak en wijzen naar elkaar en vormen een waterstofbinding daartussen. Alle R-groepen in elke keten kunnen afwisselend boven en onder het vlak van de plaat voorkomen.
Definities:
Secundaire structuur: het heeft de vorm van een vouwbaar eiwit door waterstofbinding tussen zijn ruggengraatamide en carbonylgroepen.
