Het belangrijkste verschil tussen adapter- en scaffold-eiwit is dat adapter-eiwit meestal een klein eiwit is dat zich alleen bindt aan twee eiwitten die betrokken zijn bij de signaalroute, terwijl scaffold-eiwit een groot eiwit is dat bindt aan een aantal verschillende betrokken eiwitten in de signaalroute.
Een signaalroute is een proces waarbij een signaal de cellen bereikt en een aantal reacties of een geordende reeks gebeurtenissen op gang brengt. Dit resulteert in enkele veranderingen in de cel, die normaal worden geassocieerd met genexpressie of opname van opgeloste stoffen. Uiteindelijk stellen al deze veranderingen de cel in staat om op het signaal te reageren en zijn metabolisme aan te passen aan de huidige omgevingsomstandigheden. Adapter-eiwit en scaffold-eiwit zijn twee soorten eiwitten die betrokken zijn bij de signaalroute.
Wat is een adapterproteïne?
Adaptor-eiwit is een klein eiwit dat gewoonlijk slechts aan twee eiwitten in de signaalroute bindt om signa altransductie te reguleren. Ze bereiken dit door specifieke domeinen zoals SH2 en SH3, die specifieke aminozuursequenties in het doeleiwit herkennen. Soms wordt het ook wel signa altransducerende adapter-eiwitten (STAP's) genoemd. Adapter-eiwit bevat typisch verschillende domeinen, waaronder Src homologie 2 (SH2) en Src homologie 3 (SH3) domeinen. De SH2-domeinen herkennen specifieke aminozuursequenties in de eiwitten die fosfotyrosineresten bevatten. Aan de andere kant herkennen SH3-domeinen proline-rijke sequenties in specifieke eiwitten.
Figuur 01: Adapterproteïne
Adaptor-eiwitten missen enige intrinsieke enzymatische activiteit. Hun functie is om specifieke eiwit-eiwitinteracties te bemiddelen die de vorming van eiwitcomplexen stimuleren. Een van de bekendste voorbeelden van adaptereiwit is GRB2 (growth factor receptor-bound protein 2). Dit eiwit stuurt het signaal verder naar beneden in een signaalroute door zich via het SH2-domein te binden aan een andere receptor EGF (epidermale groeifactorreceptor). Het trekt het volgende eiwit in de route aan (Sos-eiwit in dit voorbeeld) door zich te binden via SH3-domeinen. MYD88 en SHC1 zijn nog twee voorbeelden van adapter-eiwitten.
Wat is een scaffold-eiwit?
Scaffold-eiwit is een groot eiwit dat interageert met meerdere eiwitten van een signaalroute om signa altransductie te reguleren. Na binding bindt het scaffold-eiwit deze meerdere eiwitten tot complexen. Het bekendste voorbeeld van scaffold-eiwit is MEKK1-eiwit. Dit is aanwezig in de MAPK-route (mitogeen-geactiveerd proteïnekinase). Deze route is verantwoordelijk voor de expressie van eiwitten, die de celcyclus en celdifferentiatie beïnvloeden. Daartoe stuurt het het signaal verder de kern in om specifieke transcriptiefactoren te reguleren.
Figuur 02: Steigerproteïne
In dergelijke routes reguleert dit eiwit de signa altransductie en helpt het om componenten van de route te lokaliseren naar een specifiek gebied, zoals plasmamembraan, cytoplasma, kern, Golgi-apparaat, endosomen en mitochondriën. Scaffold-eiwit heeft de volgende vier functies.
- Het is in staat om signaalcomponenten te koppelen.
- Het lokaliseert signaalcomponenten naar specifieke delen van de cel,
- Het regelt de signa altransductie door positieve en negatieve feedbacksignalen te coördineren.
- Het isoleert correcte signaaleiwitten van concurrerende eiwitten.
Wat zijn de overeenkomsten Adapter en Scaffold Protein?
- Adaptor- en scaffold-eiwit zijn twee soorten eiwitten.
- Ze nemen deel aan signaalroutes.
- Ze vormen beide een complex met andere signaaleiwitten.
- De functies van beide eiwitten zijn erg belangrijk voor de celcyclus, celdifferentiatie en metabolisme.
Wat is het verschil tussen adapter en scaffold-eiwit?
Adaptor-eiwit is normaal gesproken een klein eiwit dat zich alleen bindt aan twee eiwitten die betrokken zijn bij de signaalroute. Aan de andere kant is scaffold-eiwit een groot eiwit dat bindt aan een aantal verschillende eiwitten die betrokken zijn bij de signaalroute. Dit is dus het belangrijkste verschil tussen adapter en scaffold-eiwit. Bovendien vormt een adaptereiwit kortlevende complexen met andere signaaleiwitten. Daarentegen vormt scaffold-eiwit stabiele complexen met andere signaaleiwitten. Dit is dus een ander significant verschil tussen adapter- en scaffold-eiwit.
De onderstaande infographic toont meer verschillen tussen adapter- en scaffold-eiwit in tabelvorm.
Samenvatting – Adapter versus steigerproteïne
Een signaalroute is een reeks chemische reacties waarbij een groep moleculen in een cel samenwerken om een celfunctie te regelen. Een cel ontvangt signalen van moleculen zoals groeifactoren wanneer ze zich binden aan celreceptoren. Nadat het eerste molecuul in de route een signaal heeft ontvangen, activeert het een ander molecuul. Dit proces wordt gedurende de gehele signaalroute herhaald. Adapter- en scaffold-eiwitten zijn betrokken bij de signaalroute. Adapter-eiwit bindt gewoonlijk slechts aan twee eiwitten die betrokken zijn bij de signaalroute. Aan de andere kant bindt scaffold-eiwit aan een aantal verschillende eiwitten die betrokken zijn bij de signaalroute en reguleren signa altransductie. Dit is dus de samenvatting van het verschil tussen adapter- en scaffold-eiwit.
