Belangrijk verschil – Holoenzyme vs Apoenzyme
Enzymen zijn biologische katalysatoren die de snelheid van chemische reacties in het lichaam verhogen. Het zijn eiwitten die zijn opgebouwd uit aminozuursequenties. Enzymen zijn betrokken bij de chemische reacties zonder te worden verbruikt. Ze zijn specifiek voor substraten en chemische reacties. De functie van het enzym wordt ondersteund door verschillende niet-eiwitachtige kleine moleculen. Ze staan bekend als cofactoren. Ze helpen enzymen bij hun katalytische werking. Deze cofactoren kunnen metaalionen of co-enzymen zijn; ze kunnen ook anorganische of organische moleculen zijn. Veel enzymen hebben een cofactor nodig om actief te worden en de katalytische functie te initiëren. Op basis van de binding met cofactor hebben enzymen twee vormen genaamd apoenzyme en holoenzyme. Het belangrijkste verschil tussen holo-enzym en apo-enzym is dat apo-enzym de eiwitcomponent is van het enzym dat inactief is en niet gebonden is aan de cofactor, terwijl holo-enzym de eiwitcomponent is van het enzym en gebonden cofactor die de actieve vorm van het enzym creëert.
Wat is Holoenzyme?
Enzymen zijn eiwitten die biochemische reacties in de cellen katalyseren. De meeste enzymen hebben een klein niet-eiwitmolecuul nodig om katalytische functies te initiëren. Deze moleculen staan bekend als cofactoren. Cofactoren zijn voornamelijk anorganische of organische moleculen. Cofactoren zijn onderverdeeld in twee hoofdtypen, metaalionen en co-enzymen genaamd. De binding van de cofactor is essentieel voor de activering van het enzym en het initiëren van de chemische reactie. Wanneer de eiwitcomponent van het enzym aan de cofactor is gebonden, staat het volledige molecuul bekend als een holo-enzym. Holo-enzym is katalytisch actief. Daarom bindt het actief met de substraten en verhoogt het de reactiesnelheid. Co-enzymen binden losjes met de enzymen, terwijl prothetische groepen stevig binden met de apo-enzymen. Sommige cofactoren binden aan de actieve plaats van het enzym. Na binding verandert het de conformatie van het enzym en verbetert het de binding van substraten aan de actieve plaats van het enzym.
DNA-polymerase en RNA-polymerase zijn twee holo-enzymen. DNA-polymerase vereist magnesiumionen om actief te worden en DNA-polymerisatie te initiëren. RNA-polymerase heeft sigmafactor nodig voor zijn katalytische functie.
Wat is Apoenzyme?
Apoenzyme is het enzym voordat het zich bindt aan de cofactor. Met andere woorden, apo-enzym is het eiwitgedeelte van het enzym dat de cofactor mist. Apo-enzym is katalytisch inactief en onvolledig. Het vormt een actief enzymsysteem bij combinatie met een co-enzym en bepa alt de specificiteit van dit systeem voor een substraat. Er zijn veel co-factoren die binden met apo-enzymen om holo-enzymen te maken. Veel voorkomende co-enzymen zijn NAD+, FAD, co-enzym A, B-vitamines en vitamine C. Gemeenschappelijke metaalionen die binden met apo-enzymen zijn ijzer, koper, calcium, zink, magnesium, enz. Cofactoren binden stevig of losjes met het apo-enzym om apo-enzym om te zetten in holo-enzym. Zodra de cofactor uit het holo-enzym is verwijderd, wordt het weer omgezet in apo-enzym, dat inactief en onvolledig is.
De aanwezigheid van de cofactor op de actieve plaats van het apo-enzym is essentieel omdat ze groepen of plaatsen verschaffen die het eiwitgedeelte van het enzym niet bezit om de reactie te katalyseren.
Figuur 01: Apoenzyme en Holoenzyme
Wat is het verschil tussen Holoenzyme en Apoenzyme?
Holoenzyme vs Apoenzyme |
|
| Holoenzyme is een actief enzym dat bestaat uit een apo-enzym gebonden aan zijn cofactor. | Apoenzyme is de eiwitcomponent die zijn cofactor mist. |
| Cofactor | |
| Holoenzyme is gebonden aan zijn cofactor. | Apoenzyme is de enzymcomponent zonder de cofactor. |
| Activiteit | |
| Holoenzyme is katalytisch actief. | Apoenzyme is katalytisch inactief. |
| Volledigheid | |
| Holoenzyme is voltooid en kan de reactie initiëren. | Apoenzyme is onvolledig en kan de reactie niet initiëren. |
| Voorbeelden | |
| DNA-polymerase, RNA-polymerase zijn voorbeelden van holoenzym. | Aspartaattranscarbamoylase is een voorbeeld voor apo-enzym. |
Samenvatting – Holoenzyme vs Apoenzyme
Enzymen zijn biologische katalysatoren van de cellen. Ze verlagen de energie die nodig is voor het optreden van een reactie. Enzymen verhogen de reactiesnelheid door het substraat actief te laten omzetten in producten. Ze katalyseren specifiek de reacties zonder de reacties aan te gaan. Enzymen zijn samengesteld uit eiwitmoleculen. Het eiwitgedeelte van het enzym staat bekend als apoenzym. Apo-enzym heeft binding nodig met niet-eiwithoudende kleine moleculen die cofactoren worden genoemd om actief te worden. Wanneer apo-enzym bindt met cofactor, staat het complex bekend als holo-enzym. Holoenzyme is katalytisch actief om de chemische reactie te initiëren. Het substraat bindt met het holo-enzym, niet met het apo-enzym. Dit is het verschil tussen holoenzym en apoenzym.
Download PDF-versie van Holoenzyme vs Apoenzyme
U kunt de PDF-versie van dit artikel downloaden en gebruiken voor offline doeleinden volgens de citatienotities. Download hier de PDF-versie. Verschil tussen Holoenzyme en Apoenzyme.
